• 一个58 kb片段缺失的转基因小鼠系显示骨骼缺陷

  探究 58 kb 片段缺失转基因小鼠骨骼缺陷的奥秘波士顿大学亨利・M・戈德曼牙科医学院的研究人员 Ahmed Alamoudi、Dina Husein、Yoshio Ohyama 等在《Scientific Reports》期刊上发表了题为 “A transgenic mouse line with a 58 kb fragment deletion shows skeletal defects” 的论文。该研究聚焦于一种携带 58 kb 片段缺失的转基因小鼠，深入探究其骨骼表型及相关病理生理机

  来源：Scientific Reports 3.8

  时间：2025-02-07

• 川大华西医院神经外科与生物治疗国重团队合作在Nature Communications发文：阐明恶性胶质瘤空间转录剪接特征和侵袭性生...

  2023年2月23日，我院神经外科张跃康教授、鞠延副教授和生物治疗国家重点实验室汪源、张燕、陈路研究员合作在Nature Communications （IF=17.694）发表研究论文Spatial transcriptomics reveals niche-specific enric...

  来源：四川大学华西医院

  时间：2023-03-07

• 王志珍课题组揭示分泌途径激酶调控新机制

  尽管首个磷酸化蛋白酪蛋白(casein) 在1883年就被报道，直到2012年第一个分泌途径蛋白激酶Fam20C才被鉴定，它催化包括酪蛋白在内绝大多数分泌蛋白的磷酸化。近年来的研究表明，Fam20C参与调节生物矿化、细胞粘附和迁移、激素原的加工、脂质稳态、蛋白质转运及内质网稳态等众多生命过程。然而，不同于其它类型激酶，分泌途径激酶的加工和调节机制尚不清楚。 2021年8月5日，《美国科学院院刊》(PNAS)在线发表了中国科学院生物物理研究所王志珍课题组的研究论文“Proteolyt

  来源：中国科学院生物物理研究所

  时间：2021-08-07

• 中科院院士组EMBO Journal发现内质网氧化还原稳态调控新机制

  研究发现分泌途径激酶Fam20C可通过磷酸化内质网巯基氧化酶Ero1a来调控内质网的氧化还原稳态，首次建立了蛋白质的磷酸化修饰与氧化折叠之间的联系；为内质网等分泌途径细胞器的环境和功能的调控提供了新的机制；揭示了蛋白质磷酸化修饰新的生物学功能。

  来源：中科院

  时间：2018-06-05

• Cell杂志最受关注七篇文章（7月）

  来自加州大学圣地亚哥医学院的研究人员获得了一个令人惊讶的研究发现：100多种分泌蛋白的磷酸化作用都受到一个叫做Fam20C的酶的支配。

  来源：生物通

  时间：2015-07-13

• Cell：CRISPR揭示惊人发现，百种蛋白都听命于谁？

  我们身体内的每一个细胞都懂得利用磷酸化作用——通过添加磷酸基团这一化学标记来控制蛋白质的功能和命运。尽管人们已充分了解了在细胞内起作用的大多数蛋白质的磷酸化过程，一些细胞外蛋白质的磷酸化过程却仍然是个谜。然而从伤口愈合到骨形成，人类的健康和疾病很大程度上却依赖于在细胞外起作用的蛋白。

  来源：生物通

  时间：2015-06-19

• Science：偶然发现结束百年蛋白追踪

  来自霍华德休斯医学研究所（HHMI）的科学家近日鉴别并分离出了这一难于得到的酶。在发表于5月10日《科学快讯》（Science Express）上的一篇论文中，研究人员报道他们发现该酶不仅可以将磷酸基团转移至诸如酪蛋白的牛奶蛋白上，还有骨骼和牙釉质中的蛋白。

  来源：生物通

  时间：2012-05-15

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