温度驱动下水稻谷蛋白多尺度组装机制：层级结构与分子间键合的热力学解析

这篇研究通过多尺度分析揭示了温度（50-90°C）对四种水稻谷蛋白（RG）构象与功能特性的调控机制。研究发现70-80°C为关键转变温度，伴随β-折叠减少、二硫键（335.87 μmol/g峰值）与疏水性动态变化，形成粗糙海绵状网络结构。RG的凝胶特性（G'、G"）与荧光强度呈温度依赖性波动，为谷物加工温度优化提供了理论依据。

　　

Highlight

温度驱动的谷蛋白变身记：揭秘水稻蛋白的"热舞"密码

Materials

实验选用四种国产粳米（WYD4、LD28、SJ20、JND738），通过碱溶酸沉法提取RG。关键试剂包括：乙二胺四乙酸（EDTA）、二硫硝基苯甲酸（DTNB）、荧光探针ANS（8-苯胺基-1-萘磺酸），所有化学品均为分析纯。

Result

当温度升至50°C以上时，RG开始上演"抱团取暖"大戏：

• 电镜显示蛋白质从致密状态变为不规则海绵结构（图1）

• 流变仪捕捉到G'和G"的"高台跳水"，但tanδ透露弹性增强的玄机

• 80°C时二硫键含量达巅峰（JND738飙升至338.14 μmol/g）

• FTIR谱图显示β-折叠结构像"融化的冰淇淋"逐渐减少

Microstructure

扫描电镜下的蛋白质变形记：

50°C→蛋白颗粒开始"手拉手"聚集

70°C→表面出现"月球坑"状凹凸

90°C→形成多孔海绵网络，仿佛蛋白质的"蜂窝公寓"

CRediT authorship contribution statement

王冰与唐小智教授领衔的科研团队完成理论框架设计，张慧宁等负责实验操作，杨梦露等参与论文润色，刘琳琳等完成数据可视化。特别致谢黑龙江省自然科学基金（LH2023C065）等项目的资助。

Declaration of Competing Interest

作者们举起"清白之手"声明：本研究中不存在任何利益冲突或人际关系影响。

Acknowledgements

感谢黑龙江省自然科学基金、中央高校基本科研业务费等项目支持，正是这些"科研燃料"让谷蛋白的热力学故事得以精彩呈现。