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抗体（IgG）作为重要生物治疗药物，却因热不稳定受冷链存储限制。研究人员开发模仿热休克蛋白 HSP60 行为的热保护剂（TP）。该 TP 在特定温度自主相变，稳定 IgG 且低 IgG 摩尔容量防聚集，有望减少冷链需求。
在生物治疗的广阔领域中，抗体就像一个个训练有素的 “士兵”，肩负着对抗疾病的重任。免疫球蛋白 G（Immunoglobulin G，IgG）作为其中的关键成员，在疾病诊断、治疗等方面发挥着不可或缺的作用。然而，这位 “勇士” 却有着一个致命的弱点 —— 热稳定性差。从生产工厂到患者手中，IgG 就像娇嫩的花朵，必须在低温环境下 “呵护” 运输，也就是依靠冷链存储。这一过程不仅成本高昂，而且在一些医疗资源匮乏、冷链设施不完善的地区，IgG 的供应和使用受到极大限制，许多患者因此无法及时获得有效的治疗。为了解决这一棘手的问题，科研人员踏上了探索的征程。虽然不清楚具体是哪个研究机构的研究人员，但他们开展了一项极具意义的研究，致力于开发一种能降低 IgG 对冷链存储依赖的方法，相关研究成果发表在《Biomacromolecules》上。
研究人员的目标是找到一种物质，既能在高温下保护 IgG，又不会对其正常功能产生不良影响。为此，他们设计合成了一种热保护剂（Thermal Protectant，TP），这种 TP 模仿了热休克蛋白 HSP60 的行为。热休克蛋白 HSP60 在细胞内可以帮助其他蛋白质正确折叠、组装和修复，是细胞内蛋白质 “管理” 的重要帮手。研究人员希望 TP 也能具备类似的功能，在 IgG 面临高温威胁时伸出援手。
在技术方法上，研究人员主要进行了材料合成与特性研究。通过特定的化学合成方法制备了水凝胶共聚物纳米颗粒作为 TP。然后，利用温度控制技术，研究 TP 在不同温度下与 IgG 的相互作用，观察其对 IgG 稳定性的影响。
下面来看具体的研究结果。
1. TP 与 IgG 的温度依赖性相互作用
研究发现，在 25°C 及以下，TP 对 IgG 的亲和力极小，两者几乎 “互不干扰”。当温度逐渐升高，接近 IgG 的熔化温度（Tm）时，奇妙的事情发生了。大约在 27°C 时，TP 发生自主相变。相变之后，TP 对 IgG 展现出高亲和力，就像给 IgG 穿上了一层 “保护铠甲”，将其隔离并稳定在远高于Tm的温度环境中。而当温度恢复到室温（Room Temperature，RT）时，TP 又会恢复到水膨胀状态，给那些在高温下可能处于亚稳定状态的蛋白质足够的时间重新折叠成天然状态，然后再将其释放。这一过程就像是 TP 在高温时紧紧守护着 IgG，等温度适宜时，又温柔地 “松开双手”，让 IgG 恢复自由。
2. TP 的 IgG 摩尔容量特性
经过优化的 TP 具有非常低的 IgG 摩尔容量。这一特性至关重要，它意味着 TP 可以在不大量结合 IgG 的情况下，有效地防止 IgG 在高温下聚集。蛋白质聚集是导致蛋白质失活的重要原因之一，TP 的这一特性就像是一把精准的 “剪刀”，剪掉了蛋白质聚集的 “导火索”，保障了 IgG 的正常功能。
从研究结论和讨论部分来看，这项研究意义重大。首先，TP 的出现为解决 IgG 的热稳定性问题提供了一种全新的思路和方法。它有望大幅降低生物治疗中 IgG 对冷链存储的依赖，减少运输和存储成本，提高 IgG 在全球范围内的可及性，让更多患者受益。其次，这种模仿生物蛋白行为的非生物材料设计策略，为其他生物分子的保护和稳定研究提供了借鉴，拓展了生物材料在生物医学领域的应用范围。不过，目前该研究仍处于实验室阶段，TP 在大规模生产、长期稳定性以及体内安全性等方面还需要进一步研究和验证。但不可否认的是，这项研究为生物治疗领域带来了新的曙光，为未来更高效、便捷的生物治疗方案奠定了基础。
