冷适应红球菌醛脱氢酶rhALDH的晶体结构与生物催化特性解析及其在生物修复中的应用

本研究针对醛类污染物降解效率不足的问题，从南极红球菌PAMC28705中克隆获得新型醛脱氢酶（rhALDH），解析其2.1?晶体结构（PDB 8YEN），发现其对丙醛的催化效率（kcat/Km=1.12μM?1s?1）显著优于同源酶，且Mg2+可增强活性。该中温稳定酶为生物修复和工业生物催化提供了新工具。

　　

醛类化合物作为塑料、染料等工业的副产物，已成为威胁生态环境的重要污染物。传统物理化学降解方法存在能耗高、二次污染等问题，而微生物来源的醛脱氢酶（ALDH）因其能将醛类转化为无害羧酸，被视为绿色解决方案。然而，现有ALDH普遍存在底物谱窄、低温失活等局限。南极微生物因其极端环境适应性，成为新型酶资源的宝库。韩国浦项加速器实验室和极地研究所的研究团队从南极地衣分离的Rhodococcus sp. PAMC28705中，成功克隆并表征了一种具有广谱底物特异性的冷适应醛脱氢酶（rhALDH）。

研究采用X射线晶体学（2.1?分辨率）、酶动力学分析和系统发育比较等方法。通过大肠杆菌异源表达获得重组酶，测定其最适温度为30°C、pH8.0，对丙醛的K_m值为321.9μM，k_cat达359.2s^?1。二硫键还原剂和Mg²⁺可显著提升酶活。

【Phylogeny and multiple sequence alignment of rhALDH】
系统发育分析显示rhALDH与红球菌属同源酶相似度达100%，但其活性腔呈现独特的"宽开口"构象，这解释了其对芳香醛（如苯甲醛）和脂肪醛（如丙醛）的双重催化能力。

【Discussion】
相比已报道的ALDH，rhALDH在保持中温稳定性的同时，对丙醛的催化效率（k_cat/K_m）比同源酶高30%。结构分析揭示其NAD⁺结合域的Glu249和催化半胱氨酸Cys302形成特殊氢键网络，这可能是高效催化的关键。

【Conclusions】
该研究首次阐明南极放线菌ALDH的结构-功能关系，其宽底物谱特性为开发通用型生物催化剂奠定基础。作者建议通过定点突变进一步优化热稳定性，并探索其在丙烯酸树脂生产废水处理中的应用潜力。论文发表于《Biochemical and Biophysical Research Communications》，为ALDH靶向抗生素设计提供了结构模板。