真菌效应蛋白劫持质体铁硫蛋白抑制植物免疫的机制研究及PR1蛋白的救援作用

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　　在植物与病原体持续数亿年的军备竞赛中，效应蛋白与植物免疫系统的攻防始终是核心战场。当真菌分泌的效应蛋白FolSvp2通过相分离形成无膜细胞器，劫持番茄铁硫蛋白SlISP并抑制活性氧(ROS)防御时，植物如何启动"应急预案"？这项由江苏大学和上海交通大学联合完成的研究，首次揭示了PR1蛋白通过N端直接结合FolSvp2的救援机制，不仅阻止效应蛋白的细胞内积累，更重建了SlISP的质体定位防线。该成果发表于《Stress Biology》，为理解植物多层免疫网络的协同作用提供了范式案例。

关键技术方法包括：构建FolSvp2乙酰化位点突变体验证其稳定性调控机制；利用荧光标记技术追踪SlISP亚细胞定位；体外相分离实验证实FolSvp2-SlISP共凝聚特性；番茄转基因体系评估PR1介导的抗性功能。

研究结果：

1. FolSvp2驱动相分离劫持ISP：发现FolSvp2通过K205位点乙酰化增强稳定性，在宿主细胞内形成相分离凝聚体，特异性招募质体定位的SlISP蛋白，导致光合电子传递链紊乱和ROS生成抑制。

2. PR1的救援机制解析：证明细胞外PR1通过N端结构域直接结合FolSvp2，阻断其内吞途径，使SlISP重新定位于质体，恢复ROS爆发能力。这种作用独立于PR1已知的CAPE1肽段免疫激活功能。

3. ISP-SA防御轴调控：遗传学证据显示，拟南芥AtNFS1（ISP家族成员）过表达使PR1表达量提升8倍，证实ISP通过调控水杨酸(SA)信号通路间接增强系统免疫。

研究结论与意义：
该研究构建了"效应蛋白-宿主靶标-防御救援"的三元作用模型，阐明植物通过PR1蛋白的异位防御功能补偿ISP被劫持的免疫缺陷。理论上，首次揭示PR1抑制病原效应蛋白相分离的新机制；实践上，为创制同时靶向效应蛋白和增强ISP-PR1通路的抗病品种提供双轨策略。未来需探究ISP在营养竞争中的多效性，以及如何利用相分离规律设计植物免疫调控元件。