ATP 结合介导二聚体钳状结构闭合：解锁细菌 MutS2分子功能的奥秘

《Structure》：ATP binding controls the molecular function of bacterial MutS2 by mediating closure of the dimeric clamp structure

为探究 MutS2在同源重组及核糖体循环中的作用机制，研究人员开展了关于 MutS2的研究。他们发现 ATP 结合使 MutS2钳状结构闭合，且影响其与不同 DNA 的结合。这一成果为相关机制研究提供了关键线索。

　　MutS₂可识别分支 DNA 结构，对同源重组（homologous recombination）进行调控，还在核糖体循环（ribosome recycling）中发挥作用，能够解决碰撞的核糖体。这些功能的实现依赖于 MutS₂的 ATP 依赖性构象变化。已知无核苷酸和结合 ADP 的 MutS₂结构中，其二聚体钳状结构呈开放构象。而此次研究呈现了结合 ATP 类似物的 MutS₂晶体结构，显示出钳状结构的闭合构象。在 MutS₂的钳状结构中引入能进行非天然光交联的氨基酸进行实验，结果表明在溶液中也会发生 ATP 依赖性的闭合。MutS₂与含末端 DNA 的结合不受 ATP 影响，而与无末端 DNA 的结合则得到增强。这些发现意味着钳状结构的闭合能让 MutS₂与重组中间体保持结合状态，进而可能对重组过程进行调控。此外，钳状结构的闭合为深入理解 MutS₂介导的碰撞核糖体解离机制提供了思路。