拓展 FUS 相分离中极性残基与精氨酸的分子语法：解锁相分离机制新密码

此前，调控低复杂性朊病毒样结构域相分离（PS）的分子语法已明确酪氨酸和精氨酸为主要驱动因素。为进一步探究 PS 机制，研究人员开展相关研究。结果发现更多残基和相互作用参与 PS，这对完善 PS 理论和模型意义重大。

　　一种调控低复杂性朊病毒样结构域相分离（PS）的分子语法，已通过芳香 - 芳香和芳香 - 精氨酸相互作用，确定酪氨酸和精氨酸是主要驱动因素。在此，研究表明额外的残基和相互作用也对相分离有贡献，这凸显了在相分离理论和模型中纳入这些贡献的必要性。酪氨酸和精氨酸除了酪氨酸 - 酪氨酸和酪氨酸 - 精氨酸相互作用外，还存在重要的相互作用，包括精氨酸 - 精氨酸相互作用。在极性残基中，谷氨酰胺以序列和位置特异性参与相分离，在相分离之前和凝聚相中，它都与酪氨酸、精氨酸及其他残基相互作用。甘氨酸的灵活性通过促进相邻残基间的有利相互作用增强相分离，同时抑制液态向固态的转变。极性残基对液态向固态转变也有序列特异性贡献，丝氨酸的位置与 FUS 低复杂性结构域形成淀粉样核心结构相关。因此，扩展后的分子语法拓展了精氨酸和极性残基在朊病毒样结构域蛋白相分离中的作用，并揭示了残基对固化贡献的位置依赖性。