动态氢键的协同调控与限制效应共同提升固定化酶的活性，从而实现可持续的对映选择性催化

《ACS Sustainable Chemistry & Engineering》：Synergistic Regulation of Dynamic Hydrogen Bonds and Confinement Effects Enhancing Immobilized Enzyme Activity for Sustainable Enantioselective Catalysis

利用动态氢键网络与限域结构协同作用提升酶固定化稳定性及催化活性，β-环糊精修饰UiO-66-NH2载体通过氢键作用增强酶间相互作用，限域空间调控酶分子取向提高底物富集和传质效率，使固定化脂肪酶催化活性提升1.5～7.0倍，并耐受有机溶剂和高温。成功应用于对映选择性水解和酯交换反应，产率及ee均达100%。该策略验证了多酶类型适用性。

　　

将脆性酶固定在金属有机框架（MOFs）等固体载体中可以提高其稳定性，但由于传质限制和空间约束，通常会降低催化活性。在此，我们提出了一种工程策略，结合动态氢键（DHB）网络和羧甲基-β-环糊精（CD）功能化的多孔UiO-66-NH₂（UiO_m）的约束催化效应，以同时提升固定化酶的稳定性和催化活性。DHB网络通过CD的羟基与酶之间的相互作用，提供了界面灵活性，从而增强稳定性。同时，刚性的多孔UiO_m结构与柔性的CD共同精确调控酶在约束空间内的取向。这种双重机制增强了底物的富集和传质效率，确保了酶与介质之间的有效相互作用。这种协同作用机制形成了高度可及的催化中心，使得固定化酶的催化活性比自由酶高出1.5至7.0倍。PS@UiO_m-CD（固定化的脂肪酶PS）系统在恶劣条件（有机溶剂、高温）下表现出优异的耐受性，优于自由酶和非功能化的PS@UiO_m。具有良好催化活性的固定化酶被应用于对映选择性水解和酯交换反应中，产物的单一对映体纯度接近100%，对映体过量也达到100%。此外，通过成功固定多种类型的酶，验证了这种协同策略的可行性和多功能性。