PNAS发现了以前未被发现的蛋白质的独特特征

弗莱堡-布拉格研究合作在理解细胞分裂方面取得科学突破。

　　

由Robert Grosse教授(弗莱堡大学综合生物信号研究中心和临床与实验药理学和毒理学研究所)、Libor Macurek博士(布拉格捷克科学院分子遗传学研究所)和Zdenek Lansky博士(布拉格捷克科学院生物技术研究所)领导的一项国际研究合作。布拉格)发现了细胞分裂过程中微管和肌动蛋白骨架之间串扰的新机制，并揭示了以前未被发现的蛋白FAM110A的独特特征。这些突破性的发现显著增强了对发育障碍和癌症发生相关的关键过程的理解。这项研究发表在《美国国家科学院院刊》上。 

FAM110A在纺锤体肌动蛋白正确形成中的关键作用

将遗传信息精确地分离到子细胞中对我们身体的所有组织都是必不可少的。这一过程需要在空间和时间上严格控制，以防止发育异常。几十年来，人们已经知道染色体附着在一种叫做有丝分裂纺锤体的双极性结构上，这种结构由所谓的微管组成。随着有丝分裂的进行——细胞分裂其细胞核和遗传物质以产生两个相同的子细胞的过程，确保染色体的均匀分布——附着的染色体沿着微管轨道被拉向子细胞。

直到最近，科学家们认为肌动蛋白丝只在子细胞分离的最后一步才需要，而肌动蛋白细胞骨架在有丝分裂中的作用一直被忽视。在他们最新的研究中，研究小组现在证明了以前未被探索的蛋白质FAM110A具有独特的特性，使其能够在两端结合肌动蛋白和微管，特别是在有丝分裂纺锤体的两极。显微镜分析显示纺锤体周围形成了高度动态的肌动蛋白细丝，这些细丝先于并引导纺锤体微管的生长。在缺乏FAM110A的情况下，纺锤体肌动蛋白的正常形成被破坏，导致染色体分离严重受损。因此，该研究揭示了有丝分裂过程中两个主要细胞骨架网络之间的关键分子联系。这一突破为未来研究人类细胞中发现的FAM110A和相关蛋白如何防止基因组不稳定和癌症发展铺平了道路。