打开正确的大门:“跳跃基因”的控制机制揭示

【字体: 时间:2024年07月18日 来源:AAAS

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  由东京大学的Akihisa Osakabe和Yoshimasa Takizawa领导的国际联合研究已经阐明了拟南芥(拟南芥)中DDM1 (DNA甲基化1减少)蛋白阻止“跳跃基因”转录的分子机制。DDM1使“跳跃基因”更容易被转录抑制化学标记沉积。由于这种蛋白质的一种变体存在于人类中,这一发现提供了对由这种“跳跃基因”突变引起的遗传状况的深入了解。研究结果发表在《自然通讯》杂志上。

  

由东京大学的Akihisa Osakabe和Yoshimasa Takizawa领导的国际联合研究已经阐明了拟南芥(拟南芥)中DDM1 (DNA甲基化1减少)蛋白阻止“跳跃基因”转录的分子机制。DDM1使“跳跃基因”更容易被转录抑制化学标记沉积。由于这种蛋白质的一种变体存在于人类中,这一发现提供了对由这种“跳跃基因”突变引起的遗传状况的深入了解。研究结果发表在《自然通讯》杂志上。

解开的DNA通常被称为“弦”。然而,在细胞中,它看起来更像一个“弦球”,只是循环模式要复杂得多。最小的单位称为核小体。它由一段DNA包裹在蛋白质(组蛋白)支架上组成。转座子,这种可以“跳跃”到基因组中不同位置的基因,被“隐藏”在核小体中,这使得细胞很难沉积抑制转座子转录的化学标记。DDM1是一种以维持这种抑制化学标记而闻名的蛋白质,但是当转座子整齐地“藏起来”时,它是如何进入转座子的还不清楚。

“跳跃基因令人着迷,”该论文的第一作者Osakabe说,“因为它们可以引起基因组的重大变化,无论是好的还是坏的。研究像DDM1这样的蛋白质如何管理这些基因,有助于我们理解生命的基本机制,并具有重要的实际应用。”

研究人员使用了低温电子显微镜,这是一种能够在近原子尺度上成像的技术。这使他们能够观察到核小体内DDM1蛋白和DNA的结构。

“看到DDM1和核小体的详细结构,我们感到非常兴奋,”Osakabe回忆道。“其中一个惊喜是DDM1如何打开核小体。捕捉这些结构很有挑战性,但看到结果,所有的努力都是值得的。”

高分辨率图像显示了DDM1在核小体中与DNA结合的确切位置。结果,通常关闭核小体的特定结合位点变得更加“灵活”,并打开以允许抑制化学标记沉积,从而阻止转座子的转录。

这个看似微不足道的细节可能是重大改进的开始。

“人类版本的DDM1,被称为HELLS,工作原理类似,”Osakabe说。“从长远来看,这些发现可能会为由相似基因引起的人类遗传疾病带来新的治疗方法。这一新知识还提供了对植物和其他生物如何控制其DNA的见解,这可以提高我们种植更好的作物或开发新的生物技术的能力。”

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