Science复活远古“蛋白质”，揭示光合作用的“昨天、今天和明天”

复活数十亿年前的酶，揭示了光合作用如何适应氧气的增加。

　　

   

   

图两个Rubisco配合物相互作用的冷冻电子显微镜图像。如果溶解度所必需的亚基缺失，单个的酶复合体就会以这种方式相互作用，形成线状结构，即所谓的原纤维。然而，在正常情况下，Rubisco不会形成这样的纤维。    

光合作用的核心生物催化剂Rubisco是地球上最丰富的酶。通过重建数十亿年前的酶，马克斯·普朗克公司的研究人员已经破译了早期光合作用的关键适应性之一。他们的研究结果不仅为现代光合作用的进化提供了洞见，而且为改进光合作用提供了新的动力。

现在的生命完全依赖于像植物和藻类这样的光合作用生物来捕获和转化CO₂． 在这些过程的核心是一种叫做Rubisco的酶，它可以捕获超过4000亿吨的CO₂每年。今天活着的生物体制造出惊人数量的Rubisco:地球上Rubisco的质量超过了所有人类的质量。为了在全球碳循环中占据主导地位，Rubisco必须不断适应不断变化的环境条件。

德国马尔堡的马克斯·普朗克陆地微生物研究所的一个团队与新加坡大学合作，通过计算和合成方法的结合，现在已经成功地在实验室中复活和研究了数十亿年前的酶。在这个被他们称为“分子古生物学”的过程中，研究人员发现一种全新的成分准备光合作用以适应氧气水平的上升，而不是活性中心的直接突变。

二磷酸核酮糖羧化酶的早期混乱

Rubisco是古老的:它大约在40亿年前的原始代谢中出现，那时地球上还没有氧气。然而，随着产氧光合作用的发明和大气中氧气的增加，这种酶开始催化一个不希望发生的反应，在这个反应中，它把O₂错认为CO₂产生了对细胞有毒的代谢物。这种混乱的底物范围至今仍给Rubiscos留下疤痕，并限制了光合效率。尽管在含氧环境中进化出来的Rubiscos对CO₂更加特异，它们都无法完全摆脱捕氧反应。

CO₂增加的分子决定因素，也就是Rubisco的特异性在很大程度上仍然未知。然而，它们对致力于提高光合作用的研究人员非常感兴趣。有趣的是，那些显示CO₂增加的Rubiscos特异性招募了一种功能未知的新蛋白质成分。该成分被怀疑与CO₂增加有关，但它出现的真正原因仍然难以确定，因为它早在数十亿年前就已经进化了。

通过在实验室里复活古老的蛋白质来研究进化

为了了解更具体的Rubiscos进化中的这一关键事件，马尔堡的马克斯·普朗克陆地微生物研究所和新加坡南洋理工大学的合作者们使用一种统计算法，重现了存在于数十亿年前氧气水平开始上升之前的Rubiscos形式。马克斯·普朗克实验室的研究人员在实验室里复活了这些古老的蛋白质，研究它们的特性。特别是，科学家们想知道Rubisco的新成分是否与更高特异性的进化有关。

“我们希望新成分能以某种方式直接排除Rubisco催化中心的氧气。但事实并非如此。相反，这个新的亚基似乎是进化的调制器:亚基的招募改变了后续突变对Rubisco催化亚基的影响。当这个新成分出现时，以前无关紧要的突变突然对特异性产生了巨大影响。这个新的亚基似乎完全改变了Rubisco的进化潜力。”

一种酶对其新亚基的依赖性

这种“进化调节剂”的功能也解释了这种新蛋白质成分的另一个神秘方面:含有它的Rubisco完全依赖于它，尽管其他形式的Rubisco在没有它的情况下也能正常工作。同样的调节效应解释了其中的原因:当Rubisco与这种小的蛋白质成分结合时，它对突变变得耐受，否则突变会造成灾难性的危害。随着这种突变的积累，Rubisco有效地上瘾于它的新亚基。

总之，这些发现最终解释了为什么Rubisco自从遇到这种新的蛋白质成分后就一直存在。马克斯·普朗克研究小组负责人Georg Hochberg解释说:“这种联系直到现在才被理解的事实突出了进化分析对于理解驱动我们周围生命的生物化学的重要性。像Rubisco这样的生物分子的历史可以告诉我们很多为什么它们是今天的样子。还有很多生物化学现象的进化史我们都不知道。因此，这是一个非常令人兴奋的时刻，作为一名进化生物化学家:几乎整个细胞的分子历史仍在等待被发现。”

回到过去的科学旅行可以为未来提供宝贵的见解

这项研究对于如何提高光合作用也有重要的意义，马克斯普朗克主任Tobias Erb说:“我们的研究告诉我们，改善Rubisco的传统尝试可能一直在错误的地方:多年来，研究只专注于改变Rubisco本身的氨基酸来提高它。我们现在的工作表明，向酶中添加全新的蛋白质成分可能会更有效，并可能开启其他不可能的进化路径。

Evolution of increased complexity and specificity at the dawn of form I Rubiscos