Nature Communications:北大学者揭示蓝细菌藻胆体光能传递的结构基础

【字体: 时间:2021年09月28日 来源:北京大学新闻网

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  9月17日,北京大学赵进东院士课题组与高宁教授课题组在Nature Communications上发表了题为“Structural Insight into the Mechanism of Energy Transfer in Cyanobacterial Phycobilisomes” 的研究论文。论文利用冷冻电镜技术首次解析了两种蓝细菌藻胆体的高...

  

2021年9月17日,北京大学赵进东院士课题组与高宁教授课题组在Nature Communications上发表了题为“Structural Insight into the Mechanism of Energy Transfer in Cyanobacterial Phycobilisomes” 的研究论文。论文利用冷冻电镜技术首次解析了两种蓝细菌藻胆体(Phycobilisomes, PBS)的高分辨结构,并结合生化试验,首次证明了PBS亚基上的芳香族氨基酸直接参与光能传递(excitation energy transfer,EET)。

光合作用是地球上最重要的反应之一,将光能转化为化学能。光合作用的起始是光能的吸收和传递,这个过程通常是由光合生物的捕光天线复合体来完成的。藻胆体就是一类存在于蓝细菌和红藻中的捕光天线复合体。它吸收并传递光能给光反应中心,然后启动电子传递链,并产生后续的化学反应。虽然蓝细菌藻胆体上世纪70年代就已被体外纯化,但是半个多世纪以来仍没有获得其高分辨结构,这与藻胆体在体外只能存在于常温高盐环境有关。本研究解决了蓝细菌藻胆体冷冻制样的难题,通过冷冻电镜成功解析了两种蓝细菌藻胆体的高分辨率结构。这两种藻胆体都属于半碟形,一种是三核六杆(聚球藻,Synechococcus sp. PCC7002),常见于单细胞蓝细菌(图1a-d);另一种是五核八杆(鱼腥藻,Anabaena sp. PCC 7120),常见于丝状体蓝细菌(图1e-h)。

图1 两种蓝细菌藻胆体复合物示意图

藻胆体吸收的能量经过色素团(bilin)的传递最终会聚集在ApcE和ApcD上,ApcE和ApcD分别是EET到光系统II和光系统I的终端发射器。高分辨的结构提供了藻胆体上色素团的精确分布。藻胆体的色素团之间的距离一般都在30 ?左右。实际上,光能在藻胆体的内部的传递是非常迅速的,这表明在藻胆体内部还存在别的介质传递光能。藻胆体蛋白富含丰富的芳香族氨基酸,而芳香族氨基酸的苯环可以和色素上的四吡咯环形成π-π相互作用,所以领域内猜测芳香族氨基酸在能量传递中存在非常重要的作用。为了验证这些假设,本研究针对藻胆体能量传递的终端亚基ApcF和ApcD,系统性的设计了芳香族氨基酸点突变实验,并首次利用实验证据证明了藻胆体蛋白的芳香族氨基酸对光能传递的重要作用(图2a-j)。

图2 蓝细菌藻胆体能量传递过程中的关键氨基酸

更为重要的是,在蓝细菌内部,藻胆体会在类囊体膜上有序排列形成巨大的PBS阵列。通过把本研究中获得的PBS结构拟合到低分辨率的PBS阵列结构中(Rast et al., 2019),作者发现相邻藻胆体之间的色素团距离很近,暗示藻胆体之间可能会存在着光能的传递。这些分析表明细胞内藻胆体在类囊体膜上可以形成一个复杂且高度相互交织的能量传递网络(图3a-d)。

图3 蓝细菌藻胆体在类囊体膜上的分布及光能传递

综上所述,本研究首次解析了蓝细菌中两种具有广泛代表性的藻胆体的高分辨结构,首次证明了芳香族氨基酸以及连接蛋白在EET中的作用。这些数据为理解光合作用的能量传递提供了关键信息,也为未来人工合成捕光天线复合体提供了潜在的线索。

北京大学生命科学学院赵进东院士和高宁教授为本文的共同通讯作者。高宁组博士生郑吕钦和赵进东组博士后郑正高、李西莹为本文的共同第一作者。在疫情期间,冷冻电镜平台的王国鹏博士为本课题提供了重要的数据收集和计算支持。本研究得到了国家重点研发计划、国家自然科学基金委、生命联合中心、膜生物学国家重点实验室、蛋白质和植物基因工程国家重点实验室和北京大学生命科学学院启东产业创新基金的经费支持,以及冷冻电镜平台、北京大学电镜实验室、高性能计算中心、生科院仪器中心及凤凰工程的技术支持。

参考文献:

Rast, A., Schaffer, M., Albert, S., Wan, W., Pfeffer, S., Beck, F., Plitzko, J.M., Nickelsen, J., and Engel, B.D. (2019). Biogenic regions of cyanobacterial thylakoids form contact sites with the plasma membrane. Nature Plants 5, 436-446.


 

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