蛋白质相互作用的深度学习识别复合物，这将推进我们对细胞过程的理解

　　

利用RoseTTAFold和AlphaFold的组合来筛选数百万对酵母蛋白，研究人员确定了超过1500对可能相互作用的酵母蛋白。这些复合物有多达5个亚基，在真核细胞的几乎所有关键过程中发挥作用，并为生物学功能提供了广泛的见解。

“……我们的结果预示了结构生物学的一个新时代，在这个时代，计算在相互作用的发现和结构的确定中都扮演着基本的角色，”作者写道。蛋白质-蛋白质相互作用在生物学中发挥着关键作用，但许多真核蛋白质复合物的结构尚不清楚，可能还有许多相互作用尚未确定。

最近，基于深度学习的蛋白质结构预测方面的进展，包括《科学》杂志2021年一项研究中提出的工具RoseTTAFold所强调的进展，有可能增加识别相互作用蛋白质对的方法的能力。

Ian Humphreys和他的同事们利用了这些最新的进展。他们结合了RoseTTAFold和DeepMind的AlphaFold，筛选了830万对酵母蛋白，确定了1505对可能相互作用的酵母蛋白。他们为106个以前未确认的组件和806个没有结构特征的组件建立了结构模型。

“我们的方法扩展了基于深度学习的大规模结构建模的范围，从单体蛋白质到蛋白质组装，”作者说。“…对这里提出的许多新复合物进行后续研究，应该会促进对真核细胞过程的广泛理解，并为治疗干预提供新的靶点。”

文章标题

Structures of core eukaryotic protein complexes