安徽大学硕士研究生在《Cell》上以共同第一作者发表研究成果

　　

冠状病毒感染性的主要决定因素是S蛋白，它与宿主细胞上的膜受体结合，介导病毒和细胞膜融合。hACE2是冠状病毒的功能性受体，S蛋白和hACE2的相互作用促进了冠状病毒入侵。据报道，目前流行的新冠病毒（SARS-CoV-2）的S蛋白的结构与SARS病毒（SARS-CoV）S蛋白的结构高度相似，并且新冠病毒的S蛋白以比SARS病毒的S蛋白更高的亲和力与ACE2结合，表明SAR-CoV-2具有更强的侵袭能力。但到现在为止，SARS-CoV-2 S蛋白中负责hACE2相互作用的区域仍然未知。

《Cell》在线发表题为“Structural and functional basis of SARS-CoV-2 entry by using human ACE2”的研究论文，安徽大学物科院与中科院微生物研究所联合培养的2018级硕士研究生宋春丽为本文的共同第一作者。

文章报道了研究人员利用免疫染色和流式细胞仪检测，首先确定S1 CTD（SARS-CoV-2-CTD）为SARS-CoV-2中与hACE2受体相互作用的关键区域。随后通过结构分析，揭示了SARS-CoV-2-CTD与hACE2的受体结合模式，且SARS-CoV-2-CTD与hACE2形成更多的原子相互作用，有更高的受体结合亲和力。

另外，研究人员还发现一组单克隆抗体（mAbs）以及针对SARS-S1 / RBD的鼠多克隆抗血清无法与SARS-CoV-2 S蛋白结合，表明SARS-CoV和SARS-CoV-2之间的抗原性存在显着差异，表明先前开发的基于SARS-RBD的候选疫苗不太可能对SARS-CoV-2预防有任何临床益处。

该研究阐明了病毒的进入和致病机理，并有望激发针对包括新冠病毒等新兴病原体的新型靶向治疗。中国科学院微生物研究所严景华研究员、齐建勋研究员为共同通讯作者。

原文标题：

Structural and functional basis of SARS-CoV-2 entry by using human ACE2