Cell子刊：蛋白质翻译后修饰调控植物胁迫反应新发现

　　

生物通报道：甲基化修饰与一氧化氮(nitric oxide; NO)依赖的亚硝基化修饰是高度保守的蛋白质翻译后修饰，这两类修饰参与调控众多生物学过程，包括调控非生物胁迫反应。但二者调控非生物胁迫的分子机制不甚清楚。

一组研究人员在亚硝基化蛋白质组学研究中发现拟南芥蛋白质精氨酸甲基转移酶PRMT5被亚硝基化修饰，指出NO介导的蛋白质亚硝基化修饰与蛋白质甲基化通路互作，从而协调植物拮抗非生物胁迫的分子机制。

这一研究成果公布在在Molecular Cell杂志上，文章的通讯作者为中科院遗传与发育生物学研究所左建儒研究员，第一作者为胡济梁博士、杨焕杰博士。

PRMT5是在高等真核生物中高度保守的一个酶，催化精氨酸双对称性甲基化修饰，其底物包括pre-mRNA剪接体的核心组分。研究人员通过生化和分子遗传学分析表明，在响应非生物胁迫时，NO通过对PRMT5第125位半胱氨酸残基(Cys-125)特异的亚硝基化修饰而调控其甲基转移酶活性，即Cys-125为PRMT5感受NO信号必需。PRMT5甲基转移酶中Cys-125的亚硝基化修饰增强了植物体内精氨酸双对称性甲基化修饰的水平，介导胁迫相关基因pre-mRNA的正常剪切，因而增强了植物对胁迫的耐受性。

蛋白质亚硝基化与甲基化通路互作调控植物胁迫反应的工作模型图

这项研究发现NO介导的蛋白质亚硝基化修饰与蛋白质甲基化通路互作，从而协调植物拮抗非生物胁迫的分子机制。

原文标题：

Nitric Oxide Regulates Protein Methylation during Stress Responses in Plants