同济大学发表Nature子刊文章：微管解聚型驱动蛋白的结构机制

　　

生物通报道：来自同济大学生命科学与技术学院，法国国家科研中心I2BC研究所的研究人员发表了题为“Insight into microtubule disassembly by kinesin-13s from the structure of Kif2C bound to tubulin”的文章，阐明了中间型驱动蛋白解聚微管的结构机制。

这一研究成果公布在Nature Communications杂志上，文章的通讯作者分别是同济大学王春光研究员，以及法国国家科研中心I2BC研究所Benoît Gigant。第一作者为博士生王伟毅。

中间型驱动蛋白（internal kinesins or kinesin-13s）是驱动蛋白家族中一个特殊的亚家族，其马达结构域与其他运输型驱动蛋白的马达结构域高度同源，但其生物活性却是从微管末端来解聚微管，从而在胞内微管动态调控和有丝分裂过程中发挥重要的生物学功能。

为了阐明这类驱动蛋白解聚微管的结构机制，研究人员通过解析中间型驱动蛋白Kif2C与微管蛋白tubulin的复合物晶体结构，发现Kif2C结合到tubulin分子表面时发生了大幅度构象变化，形成了分子间的多位点结合，从而稳定了tubulin分子的弯曲构象，这可能是Kif2C能把最末端的tubulin分子从微管上解离下来的主要原因。

这一研究结果不仅促进了对Kif2C微管解聚机制的认识，还对理解不同驱动蛋白成员之间生物活性和工作机制的差异具有重要价值。

作者简介：

王春光

研究方向
1. 微管作为一种重要的细胞骨架，参与细胞形状和极性维持、胞内物质运输和细胞分裂等重要的生理活动。微管的动态组装和稳定性维持受到很多因素的调节，微管状态紊乱与癌症、神经退行性疾病等密切相关。我们主要研究各种调控微管组装的蛋白质和小分子化合物的作用机理，以理解微管的调控过程及相关疾病的发生原因和药物治疗机理。

2. 动物多肽神经毒素是自然界中产毒动物经过亿万年的进化而形成的具有高活性和高选择性的神经毒素，可以作为神经生物学研究的有力工具和神经系统疾病的治疗药物。芋螺毒素因为其结构和功能的高度多样性而倍受关注，也是我们目前的主要研究对象。

个人简历：

1991年9月－1995年7月，吉林大学生物化学与分子生物学系，获学士学位；

1995年9月－2000年7月，中科院生物物理所，获生物化学与分子生物学博士学位；

2000年9月－2003年3月，中科院上海生化所，博士后；

2003年4月－2006年3月，法国国家科研中心结构酶学和结构生物化学实验室（Laboratoire d'Enzymologie et Biochimie Structurales, CNRS），博士后；

2006年5月至今，同济大学，研究员、博士生导师、蛋白质研究所副所长。

2005年获上海市科技进步一等奖；

2006年入选上海市“曙光学者”；

2007年获上海市“浦江人才”资助；

2008年入选同济大学优秀青年教师；

2009年入选教育部“新世纪优秀人才”；

2011年获同济大学十大“我心目中的好导师”称号。
 
原文标题：

Insight into microtubule disassembly by kinesin-13s from the structure of Kif2C bound to tubulin