中科院Nature发布光合作用新研究成果

　　

生物通报道  来自中科院生物物理研究所的研究人员报告称，他们获得了菠菜光系统II（Photosystem II）-捕光色素复合物(LHC-Ⅱ)超级复合体的结构，分辨率为3.2埃（Å）。这一重要的成果发布在5月18日的《自然》（Nature）杂志上。

中科院生物物理研究所的柳振峰（Zhenfeng Liu）研究员、章新政（Xinzheng Zhang）研究员和李梅(Mei Li)副研究员是这篇论文的共同通讯作者。

在太阳能的驱动下，植物、藻类和蓝藻细菌都能通过光合作用将水（H2O）和二氧化碳(CO2)转化为富能的有机化合物，并释放出氧气(O2)。在产氧光合作用中，初期的光物理和光化学过程主要是由两个光系统：光系统I (PSI)和II (PSII)所介导。

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PSII是嵌入在类囊体膜上的超分子复合物。它包含许多蛋白质亚基和各种辅因子，包括叶绿素、类胡萝卜素、Mn4CaO5簇、血红素、质体醌和脂类。PSII一个特有的功能特征是能够通过Mn4CaO5簇催化的光诱导水氧化反应从水分子中提取出电子。为了收集光子能及驱动光化学反应，植物PSII包含一系列的外周捕光复合体（PSII主要的捕光复合物(LHCII)和较小的复合物：29, 26和24 kDa叶绿素结合蛋白(CP29, CP26 and CP24))。这些天线复合物围绕着PSII中心复合物，吸收光能，将它传递到反应中心诱导叶绿素双体P680中的电荷分离。

在光合作用过程中，植物PSII核心复合物接收来自LHCII的激发能。然而，目前仍有待通过高分辨率的结构研究来阐明在这两者之间传递激发能的信号通路以及它们的装配机制。在这篇Nature文章中，研究人员报告称通过单粒子冷冻电子显微镜，以3.2埃（Å）的分辨率揭示了1.1兆道尔顿菠菜PSII- LHCII超级复合体的结构。

结构分析揭示出了一个同型二聚体超分子系统，其中每个单体包含25个蛋白质亚基，105个叶绿素、28个类胡萝卜素和其他辅因子。是PSII最佳释氧活性必要条件的三个外周亚基(PsbO, PsbP and PsbQ)，形成了一个三角形冠遮蔽了CP43和D1的Mn4CaO5结合结构域。一个主要的三聚体LHCII和两个较小的单体LHCII与每个核心复合物单体结合，三个小的内部亚基(PsbW, PsbH and PsbZ)增强了这一天线-核心互作。通过分析紧密连接的界面叶绿素，他们详细地了解了天线和核心复合物之间的能量传递信号通路。

2011年，来自美国的科学家们分析了28种植物中与光合作用相关的基因组，从而编制出与光合作用有关的597个编码基因蛋白的详细目录，令人印象深刻，还有另外一组科学家完成了PSII蛋白复合物的结构分析，从而揭示了这一蛋白的催化核心以及内部原子的具体定向。这些研究将有助于未来光合作用的深入研究，还有更重要的在实际上的应用。这些成果当选为年度十大科学进展之一（Science十大科学突破之关键结构 ）。

叶绿体的类囊体膜上有两个不同的光能转化系统：一种是以铁硫蛋白作为稳定电子受体称为光系统I(PSI)；另一种是以酮作为稳定电子受体称为光系统II（PSII）。PSI和PSII是生物光能转换的重要场所，涉及水裂解放氧反应和原初电荷分离等关键步骤，是决定光合作用效率的重要部位。2013年，来自中国农业大学、加州大学伯克利分校的研究人员证实，在拟南芥中PSII反应中心蛋白D1的C端加工对PSII装配及发挥功能至关重要。这一研究发现发表在PNAS杂志上（中国农业大学PNAS解析植物重要光系统 ）。

在白天，植物利用光合作用——一个复杂的、多阶段的生化过程，将太阳的能量转化为糖。最近，一个研究小组——包括卡耐基科学研究所的Mark Heinnickel、Wenqiang Yang和Arthur Grossman带领的一项新研究，发现了对于光合器装配所必需的一种蛋白质，可以帮助我们追溯到地球上生命的早期阶段，理解光合作用的历史，当时大气中的氧并不丰富。他们的这项研究结果发表在2016年的PNAS杂志上（PNAS破解光合作用的一个秘密 ）。

（生物通：何嫱）

生物通推荐原文摘要：

Structure of spinach photosystem II–LHCII supercomplex at 3.2 Å resolution

During photosynthesis, the plant photosystem II core complex receives excitation energy from the peripheral light-harvesting complex II (LHCII). The pathways along which excitation energy is transferred between them, and their assembly mechanisms, remain to be deciphered through high-resolution structural studies. Here we report the structure of a 1.1-megadalton spinach photosystem II–LHCII supercomplex solved at 3.2 Å resolution through single-particle cryo-electron microscopy. The structure reveals a homodimeric supramolecular system in which each monomer contains 25 protein subunits, 105 chlorophylls, 28 carotenoids and other cofactors……

作者简介：

柳振峰

博士 研究员 博士生导师 国家“青年****”获得者  中科院生物物理所，生物大分子国家重点实验室，创新课题组组长
 
简历 & 研究组工作摘要
1994-1998　　 厦门大学生物学系生物学专业，获理学学士学位
1998-2004　　 中国科学院生物物理研究所，获理学博士学位
2004-2010　　 加州理工学院化学与化工系/霍华德修斯医学研究所，博士后/助理研究员
2011-至今　　 中国科学院生物物理研究所，研究员
2011年11月　　入选中国国家“青年****”

实验室的研究方向在于应用结构生物学为主的方法，如X-射线晶体学和冷冻电子显微学，研究不同体系膜蛋白的结构与功能，如参与渗透压调节的细菌机械敏感通道，磷脂生物合成和修饰的各种膜内酶，铁锰转运蛋白以及光合作用状态转换相关的膜蛋白复合物。目标是基于三维结构，对参与重要生物学过程的关键膜蛋白功能进行深入研究，阐明其发挥作用的分子机理。

章新政

博士 研究员 博士生导师 中科院生物物理所，生物大分子国家重点实验室，创新课题组组长

简历 & 研究组工作摘要
1999-2003 北京大学物理学院，物理学学士
2003-2008 北京大学物理学院，理学博士
2008-2014 美国普渡大学结构生物系 Post-doctoral research associate
2014-今　 中科院生物物理研究所，研究员，博士生导师

研究方向
1. 利用冷冻电子显微术研究重要蛋白质复合物的结构及功能　　
2. 发展冷冻电子显微术方法
3. 利用冷冻电子显微术研究病毒的三维结构及病毒入侵、感染细胞以及抗体中和病毒的机制