中科院，上海科技大学Nature子刊发表新技术

一组研究人员突破光学衍射极限，研发出了新技术可在纳米尺度下研究电子诱导蚕丝蛋白结构转变机理，揭示蚕丝蛋白中关键构象的转变规律，这对于深入探索蛋白质分子在电子或极端条件作用下的结构转变机制具有重要意义。

　　

生物通报道：国内的一组研究人员发表了题为“Nanoscale probing of electron-regulated structural transitions in silk proteins by near-field IR imaging and nano-spectroscopy”的文章，突破光学衍射极限，研发出了新技术可在纳米尺度下研究电子诱导蚕丝蛋白结构转变机理，揭示蚕丝蛋白中关键构象的转变规律，这对于深入探索蛋白质分子在电子或极端条件作用下的结构转变机制具有重要意义。

这一研究成果公布在Nature Communications杂志上，文章的通讯作者分别是中国科学院传感技术国家重点实验室，上海科技大学陶虎研究员，纽约州立大学石溪分校刘孟昆（Mengkun Liu，音译）和 塔夫茨大学Fiorenzo G. Omenetto。

蚕丝蛋白源自于天然蚕茧，具有优异的生物相容性、可控水溶性、光学和力学特性，在药物释放、人体组织工程、生物光子晶体以及瞬态柔性电子学领域被广泛使用。

在这篇文章中，研究人员将蚕丝蛋白用作绿色生物光刻胶，通过电子束诱导其构象发生转变，联用近场红外纳米成像和纳米光谱技术，研究蚕丝蛋白中关键构象β-sheet与材料性质的对应关系，解释独特的“一胶两用”现象，并以此设计、制备出所需蚕丝蛋白二维和三维纳米结构。这一研究进一步加深了人们对蚕丝蛋白结构性能关系的认识，拓展了其在生物绿色微纳加工领域的应用。

这项研究是首次联用近场红外生物纳米成像与纳米成谱技术，突破光学衍射极限，空间分辨率达到10 nm，较传统红外光学表征技术提高了2个数量级，可在纳米尺度下研究电子诱导蚕丝蛋白结构转变机理，揭示蚕丝蛋白中关键构象的转变规律，并可控制备出系列二维和三维蚕丝蛋白纳米结构。

研究对深入探索蛋白质分子在电子或极端条件作用下的结构转变机制，以及可控制备蛋白质纳米结构等热点领域具有重要的指导意义。

作者简介：
陶虎，研究员，博士生导师，中组部“****”。研究方向：太赫兹探测和成像技术、超材料、大规模绿色微纳加工、纳米尺寸红外表征测量、可降解微纳光电传感器及微系统。

2003年毕业于中国科学技术大学精密仪器与精密机械系。硕士毕业于中科院电子学研究所从事微型电场传感器研究（2003-2006）。博士毕业于美国波士顿大学（Boston University，2006-2010），从事基于微纳加工技术的新型太赫兹超材料和器件研究。博士后期间（2010-2011）与研究助理教授期间（2012-2014），在美国塔夫茨大学（Tufts University）从事人体可植入并可控降解的微纳光电传感器及微系统研究。2009年获“国家优秀自费留学奖学金”, 2010年获波士顿大学工学院最佳博士论文奖。2014年1月入选中组部“青年****”，被中国科学院上海微系统与信息技术研究所聘为研究员。

陶虎研究员一直从事创新敏感原理及效应的敏感材料和微纳传感器前沿科技研究。在国际知名期刊和顶级会议发表学术论文50余篇，包括Science（封面文章）、 Nature、Nature Photonics（封面文章）、Nature Nanotechnology（封面文章）、Nature Communications、 PNAS、Advanced Materials（3篇封面文章和一篇特邀综述）、Physical Review Letters、 Small（封面文章）、Optics Express等。所发表文章近5年ISI总引用达1000多次。多项创新前沿成果受到了国际同行广泛关注和评价。多次受邀在哈佛大学、杜克大学、麻省理工林肯实验室、美国洛斯阿拉莫斯国家实验室等国际知名学府和研究机构作特邀学术报告。研究成果被Science, Nature, Nature Materials等国际顶级期刊多次专题报道，并被美国NBC，英国BBC，美国科学人，纽约时报，探索频道等多个电视及平面网络媒体采访报道。

原文摘要：

Nanoscale probing of electron-regulated structural transitions in silk proteins by near-field IR imaging and nano-spectroscopy

Silk protein fibres produced by silkworms and spiders are renowned for their unparalleled mechanical strength and extensibility arising from their high-β-sheet crystal contents as natural materials. Investigation of β-sheet-oriented conformational transitions in silk proteins at the nanoscale remains a challenge using conventional imaging techniques given their limitations in chemical sensitivity or limited spatial resolution. Here, we report on electron-regulated nanoscale polymorphic transitions in silk proteins revealed by near-field infrared imaging and nano-spectroscopy at resolutions approaching the molecular level. The ability to locally probe nanoscale protein structural transitions combined with nanometre-precision electron-beam lithography offers us the capability to finely control the structure of silk proteins in two and three dimensions. Our work paves the way for unlocking essential nanoscopic protein structures and critical conditions for electron-induced conformational transitions, offering new rules to design protein-based nanoarchitectures.