王志珍院士当选第十一届全国政协副主席

　　

生物通综合： 在全国政协第十一届一次会议第四次全体会议上，九三学社中央副主席、中国科学院院士、生物物理所研究员王志珍当选为全国政协副主席；无党派人士、化学所研究员王梅祥，无党派人士、中国科学院院士、研究生院研究员石耀霖，民盟中央委员、院机关高技术局局长、研究员田静，无党派人士、数学院研究员章祥荪、江苏省政协副主席、农工民主党江苏主委、中国科学院南京分院院长周健民光荣当选新一届全国政协常务委员。
 
王志珍，生物化学与分子生物学家。女。1942年7月6日生于上海，原籍江苏吴县。1964年毕业于中国科学技术大学生物物理系，后一直在中国科学院生物物理研究所工作。1979年获新中国第一批德国洪堡奖学金、1981年获美国国立健康研究院Fogarty奖学金分别在德国和美国做访问研究，后在德国和香港任访问教授。现任生物物理研究所研究员，2001年被选为中国科学院院士。

王志珍在蛋白质折叠，折叠酶和分子伴侣；胰岛素A、B链相互作用及重组等研究中做出重要贡献:

（1）1985年在国内最早开始蛋白质二硫键异构酶(PDI)的研究，并提出用该酶研究胰岛素A、B链的相互作用。成功地用该酶催化同一基因编码的两条肽链正确重组，这在过去的文献中一直未获成功。参与提出"胰岛素A、B链已经含有足够的结构信息而能相互识别和相互作用，并形成结构最稳定的天然胰岛素分子"的观点。

（2）1993年在蛋白质折叠的前沿领域建立了“帮助蛋白质折叠的生物大分子研究”的新课题，在国内开创了折叠酶和分子伴侣研究的新方向。提出“蛋白质二硫键异构酶既是酶又是分子伴侣”的假说，论文发表在FASEB J 的“Hypothesis” 栏。

她的研究组为该酶固有的分子伴侣活性提供充分实验证据的论文获近百次引用，97和98两年被评为10篇中国单篇引用最高的论文之一。接着，证实和区分了该酶的二种活性在帮助含二硫键蛋白折叠中的作用，提高到功能水平确认两种活性，发表在EMBO J。蛋白质二硫键异构酶分子伴侣活性的证实打破两大类帮助蛋白的界限。在阐明该酶分子结构与功能关系的基础上，总结出折叠酶帮助蛋白质折叠新的作用模式。后来她的研究组又鉴定了细菌DsbC和DsbA蛋白的分子伴侣活性。DsbC被国际同行称为是细菌周质内第一个被发现有分子伴侣活性的蛋白。

王志珍组的研究还进行蛋白质的折叠中间体的捕捉和鉴定，阐明分子伴侣GroEL与不同靶蛋白折叠中间体的结合有“半位结合”和“全位结合”不同的模式，为分子伴侣的作用机制提供丰富的信息。

此外，他们对其他分子伴侣如DnaJ结构与功能关系以及作用机制正在进行深入的研究。至今，她已发表100篇文章，其中52篇发表在SCI杂志（包括FASEB J., TIBS, EMBO J., PNAS, J. Biol. Chem., Biochemistry 等）获引用600多次。以第一作者8篇和通讯作者31篇发表的SCI论文的平均影响因子为5。应邀为“Methods in Enzymology”，“FEBS Lett”等书刊撰写6篇综述。在国际生物物理大会，国际酶工程大会和亚太生化大会等作邀请报告十多次。

96年被评为国家中青年有突出贡献专家。1999年以第1完成人获中科院自然科学一等奖，1996年以第2完成人获国家自然科学二等奖，早期还获中科院自然科学二等奖和中科院科技进步二等奖。