饶子和等人最新《JVI》文章解析病毒结构研究

　　生物通报道：来自中科院生物物理研究所生物大分子国家重点实验室（National Laboratory of Biomacromolecules），清华大学生物结构实验室（Laboratory of Structural Biology），辛辛那提大学医学院，俄克拉荷马州医学研究中心基地等处的研究人员获得了一种诺如病毒（Noroviruses）重组P蛋白与A型或B型人造三糖（trisaccharides）共结晶结构，从中发现了病毒受体结合模式和精确的位点，是诺如病毒研究突破性的研究进展。这一研究成果在《美国国家科学院院刊》（PNAS）杂志上。

参与这项研究的研究人员包括中科院生物物理所的饶子和院士，李雪梅（Xuemei Li，音译），辛辛那提大学医学院的蒋希（Xi Jiang，音译）等人。

原文摘要：
Journal of Virology, June 2007, p. 5949-5957, Vol. 81, No. 11
0022-538X/07/$08.00+0 doi:10.1128/JVI.00219-07
Structural Basis for the Recognition of Blood Group Trisaccharides by Norovirus
[Abstract]

诺如病毒（Noroviruses）是一组杯状病毒科的病毒，以前也称之为“诺瓦克样病毒”，这种病毒会感染影响胃和肠道，引起胃肠炎或“胃肠流感”。

近期有关诺如病毒受体的研究表明不同的诺如病毒可以识别不同的人类血型抗原（histo-blood group antigens，HBGAs），以及8种结合在已被辨认的诺如病毒模式上的受体，其中诺如病毒衣壳上的P位点是直接参与了这种识别。

为了确认病毒衣壳上HBGA carbohydrates的受体结合模式和精确的位点，在这篇文章中，研究人员将一GII-4菌株诺如病毒（VA387）中的重组P蛋白与A型或B型人造三糖（trisaccharides）进行共结晶，从这一复合物晶体结构（分辨率为2.0-Å）上，研究人员发现受体结合位点位于P结构域最远的末端，形成一种广泛的氢结合网络。

而且A和B三糖的结合模式相似，常见的岩藻糖环（fucose ring）在这种相互作用中扮演了一个关键角色。P二聚体的两个启动子之间的交界面也在这种受体结合作用的形成中也起到了重要作用。
（生物通：张迪）

附：
饶子和简介

博士，中国科学院院士；第三世界科学院院士 

现任南开大学校长，清华大学教授，中科院生物物理所所长，“清华-南开-IBP”结构生物学联合研究组组长，"蛋白质科学"教育部重点实验室主任、国家自然科学基金委"创新群体"学术带头人；

教育部“****奖励计划”特聘教授、香港求是“杰出青年学者奖” 获得者。

中国生物物理学会常务理事、分子生物物理专业委员会主任；中国晶体学会常务理事、生物大分子专业委员会主任以及亚澳晶体学会国际委员会主席等学术职务。

2003年，当选为中国科学院院士并获得何梁何利基金科学与技术进步奖，作为首席科学家或项目负责人主持了国家“973”、“863”、“重大专项”和“自然科学基金”等多项基金项目。

长期以来，一直从事与人类疾病和重要生理功能相关的蛋白质晶体结构与功能关系的研究，取得一批研究成果。已经发表113篇学术论文，其中包括发表在Cell、Nature、J. Mol. Biol.、J. Biol. Chem.、J. Am. Chem. Soc.等学术刊物上。研究方向为蛋白质结构、功能与创新药物。

代表性论文：

Sun F, Huo X, Zhai YJ, Wang AJ, Xu JX, Su D, Bartlam M & Rao Z*. 2005. Crystal Structure of Mitochondrial Respiratory Membrane Protein Comples Ⅱ. Cell, 121: 1043-1057 
Yang H, Xie WQ, Xue XY, Yang KL, Ma J, Liang WX, Zhao Q, Zhou Z, Pei DQ,J. Ziebuhr, R. Hilgenfeld, K. Y. Yuen, Wong L., Gao GX, Chen SJ, Chen Z, Ma DW, Bartlam M & Rao Z*. 2005. Design of Wide-Spectrum Inhibitors Targeting Coronavirus Main Proteases. PLoS Biology, 3(10):e324, 1742-1752 
Zhai Y, Sun F, Li X, Pang H, Bartlam M & Rao Z*. 2005. Structural insights into coronavirus transcription/replication from the crystal structure of the SARS-CoV hexadecameric nsp7?nsp8 super-complex.Nature Structural & Molecular Biology, 12(11): 980-986 
Wu B, Li P, Liu Y, Lou Z, Ding Y, Shu C, Ye S, Bartlam M, Shen B & Rao Z*. 2004. 3D structure of human FK506-binding protein 52: implications for the assembly of the glucocorticoid receptor/Hsp90/immunophilin heterocomplex. Proc Natl Acad Sci USA., 101(22):8348-8353 
Bartlam M, Wang G, Yang H, Gao R, Zhao X, Xie G, Cao S, Feng Y & Rao Z*.2004. Crystal Structure of an Acylpeptide Hydrolase/Esterase from Aeropyrum pernix K1. Structure, 12(8):1481-1488 
Xu Y, Liu Y, Lou Z, Qin L, Bai Z, Pang H, Tien P, Gao G* & Rao Z*.2004. Structural basis for coronavirus-mediated membrane fusion: Crystal structure of mouse hepatitis virus spike protein fusion core. J Biol Chem., 279 (29): 30514-30522 
Xu Y, Lou Z, Liu Y, Pang H, Tien P, Gao G.F & Rao Z*. 2004. Crystal structure of Severe Acute Respiratory Syndrome Coronavirus Spike Protein Fusion Core*. J Biol Chem., 279(47): 49414-49419 
Yang H, Yang M, Ding Y, Liu Y, Lou Z, Sun L, Zhou Z, Ye S, Pang H, Gao G, Anand K, Bartlam M, Hilgenfeld R & Rao Z *. 2003. The Crystal Structures of SARS Virus Main Protease Mpro and Its Complex with an Inhibitor. Proc Natl Acad Sci USA., 100(23): 13190-13195 
Ding Y, Xu G, Yang M, Yao M, George F. Gao, Wang L, Zhang W & Rao Z*. 2003. Crystal structure of the ectodomain of human FcalphaRI. J Biol Chem., 278 (30): 27966-27970(cover) 
Ding Y, Xu M, I Ghosh, Chen Xi, S. Ferrandon, G. Lesage & Rao Z*. 2003. Crystal structure of a mini-intein reveals a conserved catalytic module involved in side chain cyclization of asparagine during protein splicing. J Biol Chem., 278(40): 39133 - 39142 
Rao Z, Belyaev A, Fry E, Jones I, Roy P＆Stuart D. 1995. Crystal Structure of SIV Matrix Antigen and its Implications for Virus Assembly. Nature，378(6558): 743-747 
Rao Z, Handford P, Mayhew M, Knott V, Brownlee G＆Stuart D. 1995. The Structure of a Calcium Binding Epidermal Growth Factor-like Domain - its Role in Protein-Protein Interactions. Cell, 82(1): 131-141