****最新文章发表重要干细胞技术

【字体: 时间:2007年11月28日 来源:生物通

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  来自中科院广州生物医药与健康研究院华南干细胞与再生医学研究所的研究人员发表了一种能使体细胞重编程为多能干细胞的新技术:iPS技术,在我国率先掌握并发展干细胞研究新技术。这一研究成果公布在《Cell Research》杂志(中国影响因子最高的期刊,已被《Nature》收录)上。

  

生物通综合:来自中科院广州生物医药与健康研究院华南干细胞与再生医学研究所的研究人员发表了一种能使体细胞重编程为多能干细胞的新技术:iPS技术,在我国率先掌握并发展干细胞研究新技术。这一研究成果公布在《Cell Research》杂志(中国影响因子最高的期刊,已被《Nature》收录)上。

领导这一研究的是****特聘教授裴端卿博士,其主要的研究兴趣包括:蛋白质在正常与癌细胞里的运送机制;EGFR 的信号传导机制与肺癌;干细胞的全能性调控机制。文章第一作者为秦大将(Dajiang Qin,音译)。

裴端卿小组率先在我国展开胚胎干细胞多能性维持与自我更新机制研究, 并在Oct4,Sox2, Nanog等转录因子在胚胎干细胞中的功能研究方面做出过一系列的工作。该小组的骨干成员秦大江等研究人员勇于探索,运用反转录病毒将Oct4,Sox2,Myc,和KLF4四个因子导入未经遗传修改的小鼠成纤维细胞,并将该类细胞去分化与重编程为与胚胎干细胞相似特征的干细胞。该类细胞具备胚胎干细胞所具备的特征,在国际上称为iPS (induced pluripotent stem cell)干细胞,中文的直译为“诱导多能干细胞”。

据文献报道,这项技术首先由日本科学家2006年发明。最近,美日科学家利用类似技术将人的成体细胞转化为诱导多能干细胞。 这些进展被认为是干细胞领域乃至整个生物学领域划时代的重大发现。除其在干细胞治疗与再生医学的应用价值外,也是人类揭示生物发育与疾病机制研究方法学上的突破,其前景广阔。

中科院广州生物研究院的这一项研究的创新点在于利用了未经修饰并且不带有选择标记的小鼠成体细胞,探索出了直接运用iPS 技术的新途径,并获取了近千分之三左右的高成功率。由于iPS技术还处于早期研发阶段,该技术的掌握与进一步创新将提升我国在该领域的研究水平。

原文摘要:
Cell Research (2007) 17: 959–962. doi: 10.1038/cr.2007.92; published online 6 November 2007
Direct generation of ES-like cells from unmodified mouse embryonic fibroblasts by Oct4/Sox2/Myc/Klf4
Abstract


附:
裴端卿,清华大学****特聘教授。聘任岗位:细胞生物学。博士生导师。

个人简介

教育

  1991-1995 美国密西根大学博士后
  1985-1991 美国宾西法尼亚大学博士
  1980-1984 华中农学院学士

专业工作经历

  2002-   清华大学教授
  1996-2004 美国明尼苏达大学助理教授,副教授
  1995-1996 美国密西根大学研究员

研究兴趣

  1.蛋白质在正常与癌细胞里的运送机制
  2.EGFR 的信号传导机制与肺癌
  3.干细胞的全能性调控机制

论文发表选录

  Pei, D., Weiss, S.J. 1995. Furin-dependent Intracellular Activation of the Human Stromelysin-3 Zymogen. Nature. 375: 244-247.
  Pei, D. 1999. Identification and characterization of the fifth member of the membrane-type matrix metalloproteinase MT5-MMP. J. Biol. Chem. 274:8925-8932.
  Jiang, A., Lehti, K., Wang, X., Weiss, S.J., Keski-Oja, J., and Pei, D. 2001. Regulation of Membrane-Type Matrix Metalloproteinase 1 Activity by Dynamin-Mediated Endocytosis. Proc. Natl. Acad. Sci. 98: 13693-8.
  Pan. G., Pei. D. 2005. The Stem Cell Pluripotency Factor Nanog Activates Transcription with Two Unusually Potent Subdomains at its C-terminus. J. Biol. Chem. 280:1401-1407.
  Pei, D. 2005. Matrix Metalloproteases Target Protease-activated Receptors During Tumor Progression.CancerCell, 7: 207-8.
 

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