G蛋白信号途径调节蛋白研究新进展(图)

【字体: 时间:2007年01月25日 来源:生物通

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  生物通报道:本周Science Stke将焦点对准RGS2——G蛋白信号途径调节蛋白(regulator of G protein signaling ,RGS)家族成员之一,不仅调节G蛋白,而且调节信号途径的其它分子。

  

生物通报道:本周Science Stke将焦点对准RGS2——G蛋白信号途径调节蛋白(regulator of G protein signaling ,RGS)家族成员之一,不仅调节G蛋白,而且调节信号途径的其它分子。

异三元体鸟嘌呤核苷结合蛋白(heterotrimeric guanine nucleotide–binding protein,G蛋白)活性的律动调节,是将细胞内多重信号网络来源信息进行综合的关键。人类G蛋白信号调节蛋白(regulator of G-protein signaling,RGS)家族至少有35个成员都符合这个要求。尽管所有的RGS蛋白包含一个大约120个氨基酸长度的Gα-interacting domain(称作RGS区)核心,但是无论在长度、其它功能域的结构上都有很大差异。结构复杂的RGS蛋白含有多个蛋白-蛋白相互作用区,以完成与不同信号感受器的相互作用,结构简单的RGS蛋白含有小氨基末端域(amino-terminal domains,生物通编者译)。细胞内,与这些RGS蛋白相互作用的“伙伴”种类相当可观。

1月23日《Sci. STKE》一篇综述,将注意力集中在RGS2上。RGS2是一种简单的RGS蛋白,有整合多重信号途径网络的潜能。最近三篇研究报道显示,RGS2的氨基末端域与三种不同的受体蛋白:adenylyl cyclase、tubulin和钙离子通道TRPV6相互作用,并调节这些受体蛋白的功能。

             

           图像所描述的是RGS域RGS2的N末端。[图: Christopher Bickel, AAAS]

为了整理与RGS2相互作用的伴侣的清单,多伦多大学Richard Lewar Centre of Excellence和华盛顿大学医学院的研究人员给出了两种解释:(1)RGS2的氨基末端域含有七个短的受体蛋白相互作用基序;(2)RGS2的氨基末端域利用不同的结构与不同的靶标相互作用。至于这种精密结构与其靶标相互作用的具体机制,研究人员认为RGS2是综合多种胞内信号途径的关键点,他们将RGS蛋白比作动态的、多功能信号途径中心,在多层次上调节细胞功能。(生物通记者 小粥)

Citation: S. P. Heximer, K. J. Blumer, RGS Proteins: Swiss Army Knives in Seven-Transmembrane Domain Receptor Signaling Networks. Sci. STKE 2007, pe2 (2007).

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