暗修复过程中UvrA末端的锌指结构新发现

【字体: 时间:2006年09月06日 来源:生物通

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  生物通报道:为了检验UvrA C-末端的锌指结构区域在DNA组装过程中的作用,美国国立卫生研究院分子遗传学实验室研究员Deborah L. Croteau和王红(音译)等设计出缺少11个氨基酸的UvrA结构(ZnG UvrA)。结果证实UvrA的C-末端的锌指结构是调节损伤特异性的DNA结合所必需的。

  

生物通报道:DNA损伤修复包括光修复和暗修复两种。暗修复涉及到 UvrA UvrB UvrC UvrD 四种蛋白质的联合作用。修复过程: UvrA 以二聚体形式结合 DNA ,并且吸引 UvrB 结合成为 UvrA 2 B 复合体, UvrA 2 B 凭借其解旋酶活性和 ATP 提供的能量沿 DNA 巡视。在前进过程中遇到 DNA 损伤,解旋不能继续进行,而且 UvrA 2 B 结合损伤 DNA 的能力高于非损伤 DNA 的能力约千倍,所以能把 UvrB 定位在损伤位点。抵达损伤位点后,释放出单体 UvrA

 

原核细胞切补修复过程中,UvrA识别DNA损伤部位,并且募集UvrB一起参与损伤的识别和修复过程。UvrA最显著的一个作用是可以识别化学和结构不同的广泛的DNA损伤。然而,UvrADNA相互作用的机制尚不未人所知。

 

为了检验UvrA C-末端的锌指结构(Zinc Finger)区域在DNA组装过程中的作用,美国国立卫生研究院分子遗传学实验室研究员Deborah L. Croteau和王红(音译)等设计出缺少11个氨基酸的UvrA结构(ZnG UvrA)。这种ZnG UvrA蛋白的生化性质由UvrABC DNA 切开(DNA incision),DNA结合(DNA binding)和ATPaseATP 酶促反应)检验。

 

尽管ZnG UvrA与野生型UvrA相比,结合双链DNA稍微容易些,但ZnG UvrA突变体只能完成野生型50-70%的剪切作用。令人感到吃惊的是,虽然ZnG UvrA突变保留了结合双链DNA的能力,但是不能与损伤特异性的DNAdamage-specific)相结合;另外,这种突变蛋白只有野生型Bca UvrA修复一种称为uvrA致死菌株UV损伤的能力的10%ZnG UvrA蛋白不能刺激与UvrB DNA损伤相关的ATP酶促反应。

 

电泳分析UvrB结合到野生型UvrA和突变型UvrA修饰的受损DNA上的情况,结果发现,ZnG UvrA蛋白结合UvrB的能力比野生型UvrA减少了30-60%

 

这些数据说明UvrAC-末端的锌指结构是调节损伤特异性的DNA结合所必需的。(生物通记者 小粥)

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