《自然》:令人吃惊的蛋白质定位

【字体: 时间:2006年09月05日 来源:生物通

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  来自洛克菲勒大学霍德华休斯医学院细胞生物学实验室的研究人员发现了完整核膜内层蛋白质的定位涉及到的信号序列与将可溶性蛋白质定位到细胞核中的核定位信号序列相似这个令人吃惊的结果,这开启了对完整的一组核膜内层蛋白进行研究的大门,这些蛋白在基因调控中扮演一个角色,并且与各种不同的人类疾病有联系。这一研究成果公布在8月31日Nature杂志上。

  

生物通综合:来自洛克菲勒大学霍德华休斯医学院细胞生物学实验室的研究人员发现了完整核膜内层蛋白质的定位涉及到的信号序列与将可溶性蛋白质定位到细胞核中的核定位信号序列相似这个令人吃惊的结果,这开启了对完整的一组核膜内层蛋白进行研究的大门,这些蛋白在基因调控中扮演一个角色,并且与各种不同的人类疾病有联系。这一研究成果公布在8月31日Nature杂志上。

原文:
Nature 442, 1003-1007(31 August 2006) 
doi:10.1038/nature05075; Received 8 June 2006; Accepted 11 July 2006; Published online 23 August 2006
Karyopherin-mediated import of integral inner nuclear membrane proteins
[Abstract]

蛋白要完成其在细胞中的任务必须处在细胞中正确的腔室内,这种定位通常是通过蛋白质中离散的信号序列实现的,这些序列可将它们引导到正确的位置。这些信号序列中有很多已经被分析透彻,但有关将完整膜蛋白(direct integral membrane proteins)引导到内层核膜(inner nuclear membrane (INM))的信号序列却一直未被破解。

HHMI研究院分设的洛克菲勒大学的研究人员发现了完整INM蛋白的基本序列motifs——类似于“经典的”核定位信号,并且他们也发现INM定位需要karyopherin-alpha, karyopherin-beta1(Karyopherin是一类与核孔选择性运输有关的蛋白家族,相当于受体蛋白),以及Ran GTPase循环的参与。这些研究有助于基因调控以及疾病的进一步探索。
(生物通:万纹)

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