蛋白折叠:最稳定的部分组装最早

【字体: 时间:2006年09月18日 来源:生物通

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  生物通报道:美国莱斯大学(Rice University)和贝勒医学院(Baylor College of Medicine)研究人员将先进的计算模型和边缘实验手段相结合,发现大多数蛋白的稳定区域是蛋白折叠首先进行的区域。自然倾向于将蛋白建立在一个稳定的、坚强的基轴上。研究结果刊登于9月13日《Structure》杂志。

  

生物通报道:自然倾向于将蛋白建立在一个稳定的、坚强的基轴上。

 

蛋白折叠过程中,自然界拒绝在结构和功能之间进行选择。因为每种蛋白的功能都与其形状有直接的关系,折叠出错会导致蛋白不能发挥正常生物学功能。比如一些常见疾病:阿尔茨海莫氏疾和亨庭顿氏症等既是如此。

 

最近,美国莱斯大学(Rice University)和贝勒医学院(Baylor College of Medicine)研究人员将先进的计算模型和边缘实验手段相结合,发现大多数蛋白的稳定区域是蛋白折叠首先进行的区域。研究结果刊登于913日《Structure》杂志。

 

实验过程中所使用的计算模型是由莱斯大学生物工程系副教授、生化和贝勒医学院分析生物学副教授、论文作者马建平(Jianpeng Ma,音译)率领的研究小组设计的。(马建平主要致力于研究多级蛋白结构模型和模型预测,研制高精确的理论蛋白功能,为合作研究提供了便利。)这种全新的计算途径,能够探明蛋白在面对环境中化学组分和温度条件改变时,哪个部分最稳定。

 

论文作者、生化和细胞生化副教授Pernilla Wittung-Stafshede说:“我们发现,在最终折叠好的蛋白中最为稳定的部分也是最先进行折叠的部分。”这种发现有助于合成特定结构的蛋白的研究,并且有助于研究天然蛋白中形状与功能的关系。

 

马建平说:“就我所知,还没有人利用这些以理论为基础、统计学为手段的方法预测蛋白的稳定区域。这些结果提示我们蛋白与热力学、动力学密切相关,似乎以优化折叠速度和蛋白稳定性为宗旨共同进化。”

 

擅长于以实验为手段研究蛋白折叠的Wittung-Stafshede小组,发现马建平等的预言在细菌氧化还原蛋白azurin的多种形式中并不成立(Azurin是一种含铜蛋白,被折叠成为三明治样结构——β折叠)。

 

马建平认为,将计算模型和实验手段相结合是研究蛋白折叠行之有效的方案。“我们合作小组为将来的研究开了个好头儿。”(生物通记者 子元)
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