蛋白折叠：最稳定的部分组装最早

生物通报道：美国莱斯大学（Rice University）和贝勒医学院(Baylor College of Medicine)研究人员将先进的计算模型和边缘实验手段相结合，发现大多数蛋白的稳定区域是蛋白折叠首先进行的区域。自然倾向于将蛋白建立在一个稳定的、坚强的基轴上。研究结果刊登于9月13日《Structure》杂志。

　　

生物通报道：自然倾向于将蛋白建立在一个稳定的、坚强的基轴上。

 

蛋白折叠过程中，自然界拒绝在结构和功能之间进行选择。因为每种蛋白的功能都与其形状有直接的关系，折叠出错会导致蛋白不能发挥正常生物学功能。比如一些常见疾病：阿尔茨海莫氏疾和亨庭顿氏症等既是如此。

 

最近，美国莱斯大学（Rice University）和贝勒医学院(Baylor College of Medicine)研究人员将先进的计算模型和边缘实验手段相结合，发现大多数蛋白的稳定区域是蛋白折叠首先进行的区域。研究结果刊登于9月13日《Structure》杂志。

 

实验过程中所使用的计算模型是由莱斯大学生物工程系副教授、生化和贝勒医学院分析生物学副教授、论文作者马建平（Jianpeng Ma，音译）率领的研究小组设计的。（马建平主要致力于研究多级蛋白结构模型和模型预测，研制高精确的理论蛋白功能，为合作研究提供了便利。）这种全新的计算途径，能够探明蛋白在面对环境中化学组分和温度条件改变时，哪个部分最稳定。

 

论文作者、生化和细胞生化副教授Pernilla Wittung-Stafshede说：“我们发现，在最终折叠好的蛋白中最为稳定的部分也是最先进行折叠的部分。”这种发现有助于合成特定结构的蛋白的研究，并且有助于研究天然蛋白中形状与功能的关系。

 

马建平说：“就我所知，还没有人利用这些以理论为基础、统计学为手段的方法预测蛋白的稳定区域。这些结果提示我们蛋白与热力学、动力学密切相关，似乎以优化折叠速度和蛋白稳定性为宗旨共同进化。”

 

擅长于以实验为手段研究蛋白折叠的Wittung-Stafshede小组，发现马建平等的预言在细菌氧化还原蛋白azurin的多种形式中并不成立（Azurin是一种含铜蛋白，被折叠成为三明治样结构——β折叠）。

 

马建平认为，将计算模型和实验手段相结合是研究蛋白折叠行之有效的方案。“我们合作小组为将来的研究开了个好头儿。”（生物通记者 子元）