Cell:组蛋白中小螺丝钉的大作用

　　

生物通报道：在9月8日出版的Cell杂志上，来自英国剑桥大学病理学系和Gurdon研究所的研究人员发现组蛋白H3的脯氨酸异构化能够调节赖氨酸甲基化和基因表达。甲基化是表观遗传修饰的一种重要形式，能稳定基因，阻碍基因的表达，因此组蛋白H3中的脯氨酸的构型变化是甲基化和基因表达两种对立活动的一个开关。

 

脯氨酸的顺－反异构化作用是信号途径中的一个调节开关。在这项新的研究中，研究人员确定出脯氨酸异构酶Fpr4（酵母FK506结合蛋白家族的一个成员）是一种能够与组蛋白H3和H4的末尾氨基酸结合并催化H3脯氨酸P30和P38异构化的酶（离体状况下）。

 

在这项新的研究中，研究人员证明P38是K36甲基化所必须的，并且Fpr4执行的异构化作用能抑制Set2甲基化H3的K36。这些结果揭示出由Fpr4控制的P38的构型状况对Set2甲基化H3K36至关重要。

 

与这种对立作用一致，Fpr4活体催化活性的消失会导致H3K36甲基化水平的降低，并延迟酵母中特定基因的转录诱导。

 

这项研究证实脯氨酸异构化是一种新颖的共价组蛋白修饰方式，能够调节转录，并且给出证据证实了组蛋白赖氨酸甲基化和脯氨酸异构化之间发生的对话。（生物通记者雪花）