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中科大复旦联合发表PNAS文章
【字体: 大 中 小 】 时间:2006年08月07日 来源:生物通
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生物通报道:来自中国科技大学生命科学学院,合肥微尺度物质科学国家实验室(Physical Sciences at Microscale),以及复旦生命科学学院的研究人员通过酿酒酵母Urm1(ubiquitin-related modifier-1)蛋白的NMR结构分析,对蛋白修饰的长久以来的进化之谜提出了新的观点,这一研究成果公布在7月24日美国国家科学院院刊PNAS杂志上。
主持这一研究的主要是中科大的施蕴渝院士和复旦生科院副院长钟杨教授。
蛋白修饰(Protein modifiers)是一个在许多不同的生物过程中普遍存在的过程,调控这些过程中目标蛋白的活性和功能。虽然真核生物中泛素(ubiquitin)和泛素类蛋白(ubiquitin-like protein,Ubls)修饰已经得到确认,但是相关的蛋白修饰在原核细胞中还没有被发现,因此这一进化过程依然是个谜团。
中科大,复旦生科院以及上海生物信息技术中心(Shanghai Center for Bioinformation Technology)的研究人员利用泛素相关修饰蛋白1(ubiquitin-related modifier-1,Urml)的NMR结构进行了泛素超家族的结构比较和系统学分析,结果表明Urml是一种独一无二的“molecular fossil”(分子化石)——也就是说这种蛋白有着整个超家族共同祖先最保守的结构和序列特征,并且在Urml和MoaD(molybdopterin synthase small subunit)逐渐相似的3D结构,疏水性和静电表面特征(electrostatic surface features)都说明这两种蛋白作用的相似性,另外Urml-Uba4和MoaD-MoeB之间的共同点也在真核生物ATP-dependent蛋白结构和ATP-dependent硫化共因子(ATP-dependent cofactor sulfuration)之间建立了进化关联。(生物通:张迪)
原文:
Published online before print July 24, 2006, 10.1073/pnas.0604876103
PNAS | August 1, 2006 | vol. 103 | no. 31 | 11625-11630
Solution structure of Urm1 and its implications for the origin of protein modifiers
Junjie Xu, Jiahai Zhang, Li Wang, Jie Zhou, Hongda Huang, Jihui Wu, Yang Zhong,,¶, and Yunyu Shi,||
[Abstract]
附:
泛素是一个由76个氨基酸组成的高度保守的多肽链,因其广泛分布于各类细胞而得名。泛素共价地结合于底物蛋白质的赖氨酸残基,被泛素标记的蛋白质将被特异性地识别并迅速降解,泛素的这种标记作用是非底物特异性的,在蛋白质降解过程中泛素的枢纽作用越来越得到研究者的重视。细胞中的蛋白质处于不断地降解与更新的过程中,保持细胞正常的蛋白质代谢对于生命的正常功能至关重要。控制蛋白质降解的机制尚未阐明,现在已清楚细胞蛋白的降解是一个复杂的、被严密调控的过程,此过程在细胞疾病和健康状态、生存和死亡的一系列基本过程中(细胞凋亡、DNA修复等)扮演重要角色, 蛋白质降解异常与许多疾病(恶性肿瘤,神经退行性疾患等)的发生密切相关。基因的功能是通过蛋白质的表达实现的,而泛素在蛋白质降解中的作用机制如能被阐明将对解释多种疾病的发生机制和遗传信息的调控表达有重要意义。
施蕴渝院士简历 | |
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