《科学》：细胞里业务繁忙的“分子邮局”

　　

生物通报道：对大多数蛋白质来说，细胞里都有一个特殊的位置供其执行功能。但是它们是如何到达这些“岗位”的呢？

利用低温电子显微镜（cryo-electron microscopy）和进行单个颗粒分析，来自德国海德尔堡大学和马克思·普朗克分子遗传研究所的研究人员现现象了与蛋白质分类有关的一个“分子机器”的结构。这种机器由一种单独的活性核糖体外加一个特殊的信号识别蛋白和一个匹配受体（matching receptor）。

研究人员证明当这三种蛋白质相互作用时，这个核糖体的特定区域就会开启，从而使核糖体停泊到另外一个复合体——易位子复合体（translocon complex），它负责运送新制造的蛋白质通过膜。了解这个分子的结构将帮助研究人员更好地了解细胞中的分泌和膜蛋白如何被表达和储存。研究的结果公布在5月5日的Science杂志上。

图：核糖体上SRP的重排暴露出核糖体表面上的易位子结合位点

分类选择蛋白质是从细菌到人类的每种生物基因表达的基础。尤其在生物合成过程中，分类分泌型和膜蛋白质非常重要，这些蛋白必须找到通往它们最终细胞内或细胞外目的地的路线。一种特殊的分子复合体在蛋白质分类中至关重要，它是一种叫做SRP（信号识别颗粒，signal recognition particle）的核糖体和它对应的受体构成。研究人员在Science杂志上描绘了这种复合体的结构。

这种机器的关键功能成分是一个定位在被分选蛋白质N端的信号序列。这个序列在细胞中就好比一个邮政编码一样。SRP但新生蛋白质链离开核糖体的同时读取这个序列。SRP结合到核糖体并与SRP受体——位于细胞膜和内质网中的易位子复合体，一道指引核糖体的运动。易位子复合体（translocon complex）由一种“蛋白质引导通道”（protein conducting channel）和其他膜蛋白组成。该核糖体停泊在易位子复合体上，并继续蛋白质的生物合成。

值得一提的是，当SRP与核糖体结合时，这种核糖体就不再与易位子结合。核糖体需要来自SRP受体的其他支持，即将SRP的部分传递给易位子（translocon）。现在，研究人员知道了这个复合体的结构，他们能够看到受体与核糖体和SRP如何反应并替代SRP分子的部分成分。以这种方式，易位子能获得特定的位点，从而使它得以与核糖体结合。而了解蛋白质分选过程的关键因子对弄清分泌型和膜蛋白如何在细胞中表达至关重要。（生物通记者杨遥）