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PNAS封面文章:一个瞬间的蛋白复合体(图)
【字体: 大 中 小 】 时间:2006年12月14日 来源:生物通
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生物通报道:酵母细胞色素C过氧化物酶(cytochrome c peroxidase)和 iso-1-cytochrome c 组成的复合体,是生物电子转移的一个范例。荷兰莱顿大学(Leiden University)莱顿化学研究所,由Elodie Holtzmann率领的研究小组利用瞬磁性NMR光谱(paramagnetic NMR spectroscopy)得到了这种蛋白复合体的清晰结构。图片刊登于12月12日《PNAS》封面(电子版为12月4日)。
生物通报道:酵母细胞色素C过氧化物酶(cytochrome c peroxidase)和 iso-1-cytochrome c 组成的复合体,是生物电子转移的一个范例。荷兰莱顿大学(Leiden University)莱顿化学研究所,由Elodie Holtzmann率领的研究小组利用瞬磁性NMR光谱(paramagnetic NMR spectroscopy)得到了这种蛋白复合体的清晰结构。图片刊登于12月12日《PNAS》封面(电子版为12月4日)。
此次,Holtzmann等得到的图片与1992年Pelletier H等公布的晶体结构[Science 258:1748–1755]非常相似。支持了这种短暂的电子转移复合体的动态观点。
cytochrome c peroxidase 和cytochrome c之间的蛋白复合体结构图。蓝色和金色代表在复合体处于动态过程中cytochrome c分别“拜访”的区域。cytochrome c peroxidase 和cytochrome c形成一个与生物电子传递有关的短暂的复合体
溶液中的结构代表了的主要的蛋白-蛋白方向(dominant protein–protein orientation,生物通编者译),研究人员推测复合体70%以上的时间都处于这种状态,其它时间处于运动的接触状态(encounter state,生物通编者译)。
基于对瞬磁性结果的观察,研究人员以相互作用动态阶段的蛋白分子为模型,描述了构象空间(conformational space),为只有理论基础的经典Brownian动力学研究[Northrup SH, Boles JO, Reynolds JCL (1988) Science 241:67–70]提供了实验证据。此次研究证明了复合体的动力学特性,为研究蛋白复合体在溶液中的形成机制提供了线索。(生物通记者 子元)