PNAS封面文章：一个瞬间的蛋白复合体（图）

　　

生物通报道：酵母细胞色素C过氧化物酶（cytochrome c peroxidase）和 iso-1-cytochrome c 组成的复合体，是生物电子转移的一个范例。荷兰莱顿大学（Leiden University）莱顿化学研究所，由Elodie Holtzmann率领的研究小组利用瞬磁性NMR光谱（paramagnetic NMR spectroscopy）得到了这种蛋白复合体的清晰结构。图片刊登于12月12日《PNAS》封面（电子版为12月4日）。

此次，Holtzmann等得到的图片与1992年Pelletier H等公布的晶体结构[Science 258:1748–1755]非常相似。支持了这种短暂的电子转移复合体的动态观点。

cytochrome c peroxidase 和cytochrome c之间的蛋白复合体结构图。蓝色和金色代表在复合体处于动态过程中cytochrome c分别“拜访”的区域。cytochrome c peroxidase 和cytochrome c形成一个与生物电子传递有关的短暂的复合体

溶液中的结构代表了的主要的蛋白－蛋白方向（dominant protein–protein orientation，生物通编者译），研究人员推测复合体70％以上的时间都处于这种状态，其它时间处于运动的接触状态（encounter state，生物通编者译）。

基于对瞬磁性结果的观察，研究人员以相互作用动态阶段的蛋白分子为模型，描述了构象空间（conformational space），为只有理论基础的经典Brownian动力学研究[Northrup SH, Boles JO, Reynolds JCL (1988) Science 241:67–70]提供了实验证据。此次研究证明了复合体的动力学特性，为研究蛋白复合体在溶液中的形成机制提供了线索。（生物通记者 子元）