《自然》：发现独特的蛋白合成延伸因子结构

　　

生物通报道：来自丹麦奥胡斯大学(University of Aarhus)分子生物学系结构生物学中心，德国洪堡柏林大学（Humboldt University of Berlin），以及美国罗伯特伍德强生医学院（UMDNJ Robert Wood Johnson Medical School）等处的研究人员确定了酵母eEF3（真菌特有的）单独存在时和在核糖体上时的晶体结构，并且分别获得了它们的冷电子显微重建结果，这一研究成果公布在10月22日新鲜出炉的《Nature》杂志上。

链接：
Nature 443, 663-668(12 October 2006) 
doi:10.1038/nature05126; Received 10 October 2005; Accepted 3 August 2006; Published online 23 August 2006
Structure of eEF3 and the mechanism of transfer RNA release from the E-site
[Abstract]

细菌和真核生物肽链合成的延伸循环过程基本相同：都是在起始密码子处形成完整的核糖体之后，氨基酰-tRNA进入核糖体，形成肽酰-tRNA，最后形成肽链。这个过程需要延伸因子（elongation factor，EF）的介导。原核生物蛋白合成需要的延伸因子包括EF-Tu，EF-Ts，EF-G，而对于真菌来说，需要第三个伸长因子eEF3来帮助E点tRNA的释放，并允许tRNA 在A点的结合。这个现象是真菌独有的。

由于eEF3是真菌独有的，它被认为是杀菌剂的一个绝好的攻击目标。Andersen等人已经确定了酿酒酵母eEF3单独存在时和在核糖体上时的晶体结构，并且分别获得了它们的冷电子显微重建结果。该成果为了解eEF3的功能提供了线索，并且为基于结构的抗菌药物的设计提供了一个出发点。
（生物通：万纹）