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《自然》:发现独特的蛋白合成延伸因子结构
【字体: 大 中 小 】 时间:2006年10月16日 来源:生物通
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来自丹麦奥胡斯大学(University of Aarhus)分子生物学系结构生物学中心,德国洪堡柏林大学(Humboldt University of Berlin),以及美国罗伯特伍德强生医学院(UMDNJ Robert Wood Johnson Medical School)等处的研究人员确定了酵母eEF3(真菌特有的)单独存在时和在核糖体上时的晶体结构,并且分别获得了它们的冷电子显微重建结果,这一研究成果公布在10月22日新鲜出炉的《Nature》杂志上。
生物通报道:来自丹麦奥胡斯大学(University of Aarhus)分子生物学系结构生物学中心,德国洪堡柏林大学(Humboldt University of Berlin),以及美国罗伯特伍德强生医学院(UMDNJ Robert Wood Johnson Medical School)等处的研究人员确定了酵母eEF3(真菌特有的)单独存在时和在核糖体上时的晶体结构,并且分别获得了它们的冷电子显微重建结果,这一研究成果公布在10月22日新鲜出炉的《Nature》杂志上。
链接:
Nature 443, 663-668(12 October 2006)
doi:10.1038/nature05126; Received 10 October 2005; Accepted 3 August 2006; Published online 23 August 2006
Structure of eEF3 and the mechanism of transfer RNA release from the E-site
[Abstract]
细菌和真核生物肽链合成的延伸循环过程基本相同:都是在起始密码子处形成完整的核糖体之后,氨基酰-tRNA进入核糖体,形成肽酰-tRNA,最后形成肽链。这个过程需要延伸因子(elongation factor,EF)的介导。原核生物蛋白合成需要的延伸因子包括EF-Tu,EF-Ts,EF-G,而对于真菌来说,需要第三个伸长因子eEF3来帮助E点tRNA的释放,并允许tRNA 在A点的结合。这个现象是真菌独有的。
由于eEF3是真菌独有的,它被认为是杀菌剂的一个绝好的攻击目标。Andersen等人已经确定了酿酒酵母eEF3单独存在时和在核糖体上时的晶体结构,并且分别获得了它们的冷电子显微重建结果。该成果为了解eEF3的功能提供了线索,并且为基于结构的抗菌药物的设计提供了一个出发点。
(生物通:万纹)