所有蛋白共有的错折叠类型（附图）

　　

    [生物通讯]我们知道一些蛋白是公认的“柔术艺人”；它们弯曲、折叠又粘在一起，是阿尔茨海默氏症等神经退行性变疾病的始作俑者。现在研究人员报道了一条令人震惊的消息：适当条件下，所有蛋白质都能玩这个恶毒的“戏法”。这项发现曾在3月23日于华盛顿举行的美国国家科学院讨论会上讨论，发表在期4月3日期的《自然》杂志上。文章暗示，某种类型的错折叠可能是所有蛋白所共有的，但研究人员警告说，这项工作在试管中进行，仅限定在极端条件下。

    大约20种蛋白质都拥有丛集到一起形成独特的导致阿尔茨海默氏症、克雅氏症以及各种鲜为人知疾病的“淀粉原纤维（amyloid fibrils）”的能力。来自英国剑桥大学的化学家和结构生物学家Chris Dobson怀疑能够在试管中形成淀粉原纤维的蛋白种类比人们预想的要多得多。

    Dobson的研究小组对存在于人类、植物或酵母中的大约12种具有各种结构和功能的普通蛋白进行了实验。迄今为止，每一种蛋白经证明在受热或浸入含有酸或一种乙醇的溶液中时都能够形成淀粉原纤维。即使是运输氧的肌红蛋白也要经历一次结构上的彻底大修，形成一种原纤维形式。实验室诱导的蛋白质结构变形可能与疾病相关的蛋白质错折叠一样致命。研究人员在小鼠和大鼠细胞中检验了他们进行实验的蛋白中的两种。原纤维形成早期阶段的产物对细胞的毒性甚至比后期形成的原纤维最终形式还要大－－正如一些研究人员猜测阿尔茨海默氏症早期阶段蛋白质错折叠的情况一样。

    这一切究竟意味着什么还有待于最后的确定。但越来越多的科学家怀疑如果这种类型的错折叠是蛋白质的普遍性质，那么这个类型可能在正常生物体中起作用。“我的观点是某些时候这些结构变形是有益的。”美国Whitehead研究院生物医学研究部的主任、分子生物学家Susan Lindquist说道。

生物通摘译自SCIENCE NOW