整连蛋白的结构被识别

　　

    [生物通讯]癌细胞的生长需要血液的供应。一个叫做α_Vβ₃-整连蛋白的受体蛋白通过与肿瘤细胞产生的其它蛋白如血管紧张肽（angiostatin ）和内紧张肽（endostatin）等结合指导着新血管的形成。现在，麻萨诸塞州综合医院的的科学家们破译了_Vβ₃-整连蛋白与其配体互作时的详细结构。

    这项研究紧随综合医院研究人员去年发表的有关_Vβ₃-整连蛋白静止自由状态下的结构的研究结果其后进行，新研究结果已发表在Science Express网站上(www.sciencexpress.org)，并将发表于近期的《科学》杂志上。

    “通过了解受体蛋白和其配体之间复杂的分子互作，现在我们在设计阻遏这种分子互作从而阻止或预防肿瘤细胞形成血管，向前行进发育的抑制剂的研究中取得了进一步进展。”研究的高级作者、综合医院结构生物学计划领导人、医院肾脏部主任M. Amin Arnaout博士说道。Arnaout说，乳腺癌细胞也利用这种整连蛋白受体躲进血流，发生转移。“有了这些新信息，我们也将能够截断这个过程。”Arnaout说道。

    综合医院的科学家们还发现，α_Vβ₃-整连蛋白与其配体结合到一起时，形状发生改变，这使得α_Vβ₃-整连蛋白能够发送信号，指示肿瘤细胞生长扩散。“在原子水平上明确这一形状变化过程，还有助于设计出更具选择性，而副作用更少的抗癌药物。”Arnaout说。

    除α_Vβ₃-整连蛋白外，人体内还有23种其它整连蛋白，所有都具有类似的主结构。其中一些在其它疾病如骨质疏松症、休克、心脏病、糖尿病、肾炎和风湿性关节炎等中起着重要作用，而且所有整连蛋白都与它们的配体蛋白以类似的方式结合。“掌握了一种整连蛋白与其配体结合的方式就能够为包括癌症在内的其它疾病的药物开发提供新的方法。”Arnaout说。

生物通摘译自BIO.COM