细菌铁转运蛋白的三维结构

　　

    [生物通讯]达拉斯研究人员发现了细菌是如何捕获人体内的铁元素的，这项工作对于设计新型抗生素意义重大。

    实验由得克萨斯大学西南医学中心Howard Hughes医学研究院的生化教授Johann Deisenhofer博士主持的实验室的一名博士后研究人员Andrew Ferguson领导，研究结果发表在近期的《科学》杂志上。

    细菌细胞利用一系列转运蛋白，积极地抽吸宿主中地铁原子，使铁原子通过其细胞膜进入细胞。这个获得铁的机制对于细胞病原体建立和维持细菌感染十分重要。Ferguson和他的同事破译了铁转运蛋白FecA的三维结构，显示这个受体在运输铁原子通过细菌细胞膜之前，经历了戏剧性的变化。

    “我们证明，这个受体改变了自身的构造。”Ferguson说道。

    养分和其它必要元素通过细菌的保护性外膜进入细菌的过程是一个以蛋白质为基础的过程，由于细菌的结构简单易于研究，因而对于这个过程的研究很多。现有研究形成的广泛基础使得研究人员能够把研究的焦点放在铁元素的吸收机制上。

    FecA的三维结构包括两端开口的柱体。柱体内部有一个塞子填充中部，使得柱体顶部和底部分别形成一个开口的口袋。当铁原子加入时，袋口合拢，铁原子就这样被吸收。

    Ferguson表示，细菌高亲和力的铁吸收系统有临床价值。随着有害抗药性细菌数量令人担忧地不断攀升，研究人员也许能够设计出物理结构上与转运蛋白能够识别的天然铁原子携带者相似的新型抗生素。由于这些在内部起破坏作用的抗生素将能够特异识别并积极泵入细胞，因而可能最终能够为治疗系统性细菌感染提供另一种武器。

    “了解铁运输的机制是实现这个目标至为重要的第一步。”1998年的诺贝尔化学奖得主Deisenhofer说道。

    文章的其它作者还包括Howard Hughes医学研究院的Barbara S. Smith 、来自东田纳西州立大学以及英国维多利亚大学的研究人员。

    该研究由Welch基金会和国家卫生院资助。

生物通摘译自BIO.COM