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在哺乳动物生殖研究中，为探究驴精液血浆中 FnII 蛋白 DSP-1 的功能，研究人员开展其是否具伴侣样活性（CLA）及相关调节因素的研究。结果发现 DSP-1 能保护多种蛋白抵御热和氧化应激，拓展了具小热休克蛋白（shsps）功能的 FnII 蛋白家族。
在神秘的生命繁衍之旅中，精液血浆作为精子从男性睾丸奔赴女性子宫与卵子相会的 “护航使者”，其中的蛋白质成分至关重要。在大多数哺乳动物的精液血浆里，含有 FnII 结构域的蛋白质占据主要地位。像牛精液血浆中的 PDC-109 和马精液血浆中的 HSP-1/2，它们不仅在精子获能过程中发挥关键作用，还具备小热休克蛋白的功能，能展现出伴侣样活性（CLA），帮助其他蛋白质抵御各种 “压力”，防止错误折叠和聚集。
然而，在驴精液血浆的研究领域，虽然此前已发现了 DSP-1 和 DSP-3 这两种 FnII 蛋白，它们与 PDC-109 和 HSP-1/2 有同源性，但在糖基化程度等方面存在差异。那么，DSP-1 是否也像 PDC-109 和 HSP-1/2 一样，具有小热休克蛋白功能，展现伴侣样活性呢？为了解开这个谜团，来自印度海得拉巴大学（University of Hyderabad）的研究人员踏上了探索之旅。
他们的研究成果发表在《Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics》上，研究发现 DSP-1 确实具有伴侣样活性，并且能保护多种 “客户蛋白”，如乙醇脱氢酶（ADH）、乳酸脱氢酶（LDH）和烯醇化酶等，使其免受热应激和氧化应激的伤害。这一发现意义重大，进一步拓展了哺乳动物精液中具有小热休克蛋白功能的 FnII 蛋白家族，也为理解精液血浆在复杂的雌性生殖道环境中如何保护精子及相关成分提供了新视角。
在研究过程中，研究人员运用了多种技术方法。他们采用酶活性测定，检测客户蛋白在不同条件下的活性变化，以此判断 DSP-1 是否发挥保护作用；通过聚集实验，观察蛋白是否发生聚集来评估 DSP-1 的伴侣样活性；还借助吸收光谱、荧光光谱和透射电子显微镜（TEM）等生物物理技术，从微观层面探究 DSP-1 与配体结合后的结构变化等。
下面来详细看看研究结果：
- DSP-1 的伴侣样活性研究：研究人员以乙醇脱氢酶（ADH）、乳酸脱氢酶（LDH）、碳酸酐酶（CA）、烯醇化酶和葡萄糖 - 6 - 磷酸脱氢酶（G6PD）作为客户蛋白，通过酶活性测定和聚集实验等研究发现，DSP-1 能够保护这些蛋白免受热应激和氧化应激的影响，这表明 DSP-1 具有伴侣样活性。
- 配体对 DSP-1 伴侣样活性的影响：研究发现，磷酸胆碱（PrC）—— 胆碱磷脂的头部基团，也是 DSP-1 的生理配体，它与 DSP-1 结合后，会降低 DSP-1 的伴侣样活性；而 1,2 - 二油酰基 - sn - 甘油 - 3 - 磷酸胆碱（DOPC）与 DSP-1 结合后，却能增强其伴侣样活性。
- 配体影响 DSP-1 伴侣样活性的机制：通过生物物理研究发现，PrC 和二酰基磷脂酰胆碱对 DSP-1 伴侣样活性产生不同影响的原因，与它们结合 DSP-1 后引起的表面疏水性变化有关。PrC 与 DSP-1 结合会使 DSP-1 的四聚体解聚为表面疏水性更低的单体，从而降低其伴侣样活性；而与 DOPC 脂质体结合则会增加 DSP-1 的表面疏水性，进而增强其伴侣样活性。
研究结论和讨论部分再次强调了 DSP-1 具有伴侣样活性，能作为分子伴侣发挥作用，这进一步证实了精液 FnII 蛋白在生殖道中作为小热休克蛋白的共同作用。由于精液血浆中不存在依赖 ATP 的伴侣蛋白及其他保护成分，DSP-1 的这一功能对于保护精液血浆中的成分在雌性生殖道的恶劣环境中保持稳定具有重要意义，为深入理解哺乳动物生殖过程中精液血浆的作用机制提供了关键依据，也为后续相关研究开辟了新方向。
