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为探究温度对酶活性的影响机制，研究人员利用多温度 X 射线晶体学，发现结构变化与酶促反应相关，意义重大。
亮点：
- 温度升高会诱导酶和配体发生构象变化。
- 这些结构变化与酶促反应的速率决定步骤相关。
- 线性 Eyring 动力学并不意味着自由能景观与温度无关。
总结：
酶的活性会随温度变化。与小分子催化剂不同，酶的结构集合会随温度发生显著变化，但目前尚不清楚这种变化是如何调节与温度相关的活性的。在这里，研究人员使用多温度 X 射线晶体学（multi-temperature X-ray crystallography）记录了一种嗜温酶在 - 20°C 到 40°C 之间的结构变化，该酶与模拟底物结合态、中间态和产物结合态的抑制剂形成复合物，这些复合物代表了反应坐标上的主要复合物。随着温度升高，抑制剂、底物和活性位点环越来越多地呈现出具有催化活性的构象。即使在动力学测量显示出大致线性的阿伦尼乌斯（Arrhenius）/ 艾林（Eyring）行为（在这种情况下，表征系统的参数被假定为与温度无关）的温度范围内，这些变化也会发生。简单分析表明，当潜在的活化能 / 焓值随温度变化时，仍然可以观察到线性的阿伦尼乌斯 / 艾林行为。研究结果表明，与温度相关的原子分辨率结构数据在解释酶系统的温度相关动力学数据方面起着关键作用。
