湖南大学最新PNAS文章：植物生长信号“接收器”

湖南大学于峰课题组及其合作者在2016年12月5日的PNAS上报道了在解析植物生长信号“接收器”上取得的重要进展，发现了植物多肽激素RALF (快速碱化因子)通过FERONIA/RIPK受体激酶复合体控制了植物细胞的伸长。

　　

植物细胞被一层“坚固”的细胞壁包裹，细胞伸长需要利用氢离子使细胞壁酸化并松软才能进行，反之，一旦细胞壁碱化细胞生长就会停止。植物通过多种受体接收外来的信号，进而激发细胞内下游的信号通路，引起相应的生理生化响应，调整细胞壁的状况，从而调节植物的生长。因此，细胞如何根据外界环境信号调整其生长速率一直是细胞生物学中最核心的问题之一。细胞伸长是植物调整其生长速率的最重要途径，然而植物如何利用相应受体接收不同生长信号来调节细胞伸长的分子机制尚未完全清楚。

近日，湖南大学于峰课题组及其合作者在2016年12月5日的PNAS上以“A Receptor Kinase Complex Transmits RALF Peptide Signal to Inhibit Root Growth in Arabidopsis”为题，报道了在解析植物生长信号“接收器”上取得的重要进展，发现了植物多肽激素RALF (快速碱化因子)通过FERONIA/RIPK受体激酶复合体控制了植物细胞的伸长。

受体激酶FERONIA是近年植物学领域的一个明星分子，其能整合植物内、外多种环境信号，并能对从植物生长到逆境响应的多个过程进行调节。以前报道显示FERONIA可能涉及细胞壁的酸碱变化，从而调节植物细胞生长和逆境应答过程，然而，FERONIA如何引起细胞壁酸碱变化的分子调控机制依然不清楚。

近日，在发表于PNAS (美国科学院院刊) 的一篇论文中，于峰及其合作者发现FERONIA受体激酶通过响应RALF信号，进一步招募RIPK受体激酶形成一个植物生长调节信号的“接收器”，并启动FERONIA/RIPK之间的相互磷酸化，实现信号的放大和向下传导，从而抑制氢泵活性，导致细胞壁碱化并最终抑制细胞伸长。

值得注意的是，就在今年8月26日，于峰课题组在PNAS报道了FERONIA通过整合RALF多肽激素和脱落酸（ABA）信号并最终平衡调整植物细胞在逆境环境下的生长机制。众所周知，逆境情况下，植物会产生逆境激素ABA，从而使植物生长受到抑制。于峰课题组发现，在植物正常环境下发挥细胞伸长调节作用的RALF多肽激素，通过与逆境激素ABA的交叉会话，最终实现了植物在不同生长环境下的生长速率调控。

FER/RIPK 受体激酶复合物响应RALF多肽信号的模式图

FERONIA信号通路在植物界高度保守，是植物生长信号的一个重要“接收器”。其不仅控制了植物的生长、产量及种子大小，还控制了植物在干旱、温度、金属离子毒害及虫害等多种逆境的应答，于峰课题组的研究成果将进一步完善FERONIA信号网络，为FERONIA成为植物分子育种的一个重要的设计靶标提供理论依据。

作者简介：

于峰

1984年生，2013年湖南师范大学博士毕业，获得理学博士学位和湖南省优秀博士论文奖，同年作为副教授被引进到湖南大学生物学院工作，主要围绕受体蛋白激酶FERONIA在植物生长发育及逆境响应中的信号网络进行研究。截止目前，在湖大工作期间，已经以通讯作者或第一作者在PNAS（两篇）, Cell Research，Molecular Plant（两篇），Plant Cell and Environment等世界主流期刊上发表论文10余篇，其中关于FERONIA的2篇研究论文进入ESI（扩展版）高被引论文。相关研究工作得到了国家自然科学基金，湖南省自然科学基金，湖南大学青年教师成长基金等资助。

原文摘要：

A Receptor Kinase Complex Transmits RALF Peptide Signal to Inhibit Root Growth in Arabidopsis

Receptor kinase complex transmits RALF peptide signal to inhibit root growth in Arabidopsis
A number of hormones work together to control plant cell growth. Rapid Alkalinization Factor 1 (RALF1), a plant-derived small regulatory peptide, inhibits cell elongation through suppression of rhizosphere acidification in plants. Although a receptor-like kinase, FERONIA (FER), has been shown to act as a receptor for RALF1, the signaling mechanism remains unknown. In this study, we identified a receptor-like cytoplasmic kinase (RPM1-induced protein kinase, RIPK), a plasma membrane-associated member of the RLCK-VII subfamily, that is recruited to the receptor complex through interacting with FER in response to RALF1. RALF1 triggers the phosphorylation of both FER and RIPK in a mutually dependent manner. Genetic analysis of the fer-4 and ripk mutants reveals RIPK, as well as FER, to be required for RALF1 response in roots. The RALF1–FER–RIPK interactions may thus represent a mechanism for peptide signaling in plants