隋森芳院士、王宏伟教授Cell Res发表最新成果

　　

生物通报道：真核细胞的许多生理过程都需要膜融合，包括蛋白和膜运输、激素分泌和神经传递。进化保守的SNARE蛋白在膜融合过程中起到了关键性作用，这些蛋白形成稳定的四螺旋束（SNARE复合体）为膜融合提供能量。

细胞循环利用SNARE蛋白需要NSF（N-ethylmaleimide-sensitive factor）和α-SNAP（α soluble NSF attachment protein）共同起作用。它们可以利用ATP水解的能量，将融合后的SNARE复合体拆开，为下一轮膜融合提供单体形式的SNARE蛋白。

人们将NSF、SNAP和SNARE复合体的结合称为20S超复合体。为了理解SNARE复合体的拆分机制，清华大学的研究团队使用单颗粒冷冻电镜（Cryo-EM）对20S超复合体进行了深入分析，获得了SNAP-SNARE部分的高分辨率结构。这一成果发表在四月二十四日的Cell Research杂志上，文章的通讯作者是清华大学的隋森芳（Sen-Fang Sui）院士和王宏伟（Hong-Wei Wang）教授。

随着硬件设备和软件算法等方面的突破，不依赖结晶的冷冻电镜技术受到了越来越多的关注。清华大学的研究人员用这一技术确定了α-SNAP-SNARE组装部分的结构，分辨率达到7.35 Å。（延伸阅读：中科院、清华Molecular Cell发表最新成果）

研究显示，在20S超复合体中，四个α-SNAP围绕着一个SNARE螺旋束形成圆柱体。每个α-SNAP的9、10螺旋由保守的疏水片段连接，像楔子一样插入SNARE四螺旋的沟槽中。生化研究表明，这一结构是SNARE复合体分解的关键。这项研究有助于人们进一步理解，α-SNAP与NSF合作拆分SNARE复合体的具体机制。

作者简介：

隋森芳 博士 教授，博士生导师

1964-1970 清华大学精密仪器系，学士；1978-1981 清华大学工程物理系，硕士；1985-1988  德国慕尼黑工业大学生物物理所，博士；1989-1991 清华大学生物科学与技术系，副教授；1991.1-至今 清华大学生命科学学院（2009年9月以前为生物科学与技术系），教授、博导；2009年当选中国科学院院士

王宏伟 博士 教授，博士生导师

1992-1996 清华大学生物科学与技术系，学士；1996-2001 清华大学生物科学与技术系，博士；2001-2006 美国劳伦斯伯克利国家实验室生命科学部，博士后；2006-2008 美国劳伦斯伯克利国家实验室生命科学部，研究科学家；2009-2011 美国耶鲁大学分子生物物理与生物化学系，Tenure-Track助理教授；2010.12-至今 清华大学生命科学学院，教授、博导

 

生物通编辑：叶予

生物通推荐原文：Cryo-EM structure of SNAP-SNARE assembly in 20S particle