中国农大首席科学家Nature子刊揭示蛋白降解机制

　　

生物通报道  来自中国农业大学的研究人员证实，PUB12/13 U-box E3连接酶降解了脱落酸（ABA）辅助受体ABI1。这一研究发现发布在10月20日的《自然通讯》（Nature Communications）杂志上。

领导这一研究的是中国农业大学生物学院院长、国家973项目“作物高效抗旱的分子生物学和遗传学基础”首席科学家巩志忠(Zhizhong Gong)教授。巩教授致力于植物抗盐的分子机制、植物抗旱的分子机制和植物基因表达调控的分子机制等方面的研究。

ABA是一种植物激素，对种子休眠、种子发芽、幼苗生长，以及生物和非生物胁迫反应起重要的调控作用。像其他的植物激素信号通路一样，ABA信号通路遵循一种“解除抑制”信号传导模式（延伸阅读：Nature重要成果：新型耐旱重编程植物 ）。

PP2Cs在负向调控ABA信号中起着至关重要的作用。胞质ABA受体PYR/ PYL/ RCAR(PYLs)可结合ABA并与PP2Cs互作，由此解除PP2C对ABA激活蛋白激酶OST1 (SnRK2.6)/SnRK2.2/2.3、GHR1和SnRK1，以及一些钙依赖性蛋白激酶的抑制作用。这些蛋白激酶磷酸化及激活下游的靶标如ABF转录因子，控制细胞核中的基因表达；它们还在保卫细胞中磷酸化及激活了关键阴离子通道SLAC1控制了气孔运动。

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当与PP2Cs互作时，PYLs的ABA结合亲和力增强，因此PP2Cs也被视为是ABA信号的一个辅助受体。一些PYLs还可以一种ABA非依赖性方式与PP2Cs互作，但它们对PP2Cs的抑制弱于PYLs结合ABA的抑制作用。尽管研究已经确立这些PP2Cs受到ABA受体的调控，但目前尚不清楚它们是否还受到其他因子的调控。

在这篇新文章中，研究人员报告称他们通过体外分析证实拟南芥ABA信号关键PP2C 蛋白：ABI1 (ABA-INSENSITIVE 1)可与U-box E3连接酶PUB12和PUB13互作，但却只在与ABA受体PYLs互作时才会被泛素化。无法与PYLs互作的突变ABI1-1比野生型蛋白更加稳定。相比于野生型，pub12 pub13突变株中的ABI1降解和所有测试的ABA反应均下降。将abi1-3功能缺失突变导入pub12 pub13突变体可恢复pub12 pub13突变株的ABA不敏感表型。

新研究由此揭示出了PUB12 和PUB13调控ABI1水平的一个重要新机制。

（生物通：何嫱）

作者简介：

巩志忠

山东省即墨市人。生于1965年2月27日。教育部“****奖励计划”特聘教授。

巩志忠于1987年5月毕业于山东师范大学生物系，获学士学位。1990年5月毕业于中国科学院植物研究所植物生理专业，获硕士学位。1990年6月至1993年9月在中国科学院植物研究所担任助理研究员。1994年10月至1995年2月在日本千叶大学药学系植物分子生物学及植物基因工程实验室做访问学者。1995年3月至1998年2月在日本千叶大学药学系植物分子生物学及植物基因工程实验室攻读日本国家奖学金留日博士生，获博士学位。1998年3月至1999年2月在日本千叶大学药学系植物分子生物学及植物基因工程实验室做博士后。1999年3月至2000年7月在美国普度大学农学院园艺学系Mike Hasegawa研究室做博士后。2000年8月至2002年7月在美国亚利桑那大学农学院植物系Jian?Kang Zhu研究室做博士后。2002年7月至今任中国农业大学生物学院教授、博士生导师等职。2005年1月出任中国农业大学生物学院院长。他是国家973项目“作物高效抗旱的分子生物学和遗传学基础”首席科学家，“国家杰出青年基金”获得者。
   
巩志忠致力于植物抗盐的分子机制、植物抗旱的分子机制和植物基因表达调控的分子机制等方面的研究。

生物通推荐原文摘要：

Degradation of the ABA co-receptor ABI1 by PUB12/13 U-box E3 ligases

Clade A protein phosphatase 2Cs (PP2Cs) are abscisic acid (ABA) co-receptors that block ABA signalling by inhibiting the downstream protein kinases. ABA signalling is activated after PP2Cs are inhibited by ABA-bound PYR/PYL/RCAR ABA receptors (PYLs) in Arabidopsis. However, whether these PP2Cs are regulated by other factors remains unknown. Here, we report that ABI1 (ABA-INSENSITIVE 1) can interact with the U-box E3 ligases PUB12 and PUB13, but is ubiquitinated only when it interacts with ABA receptors in an in vitro assay. A mutant form of ABI1-1 that is unable to interact with PYLs is more stable than the wild-type protein. Both ABI1 degradation and all tested ABA responses are reduced in pub12 pub13 mutants compared with the wild type. Introducing the abi1-3 loss-of-function mutation into pub12 pub13 mutant recovers the ABA-insensitive phenotypes of the pub12 pub13 mutant. We thus uncover an important regulatory mechanism for regulating ABI1 levels by PUB12 and PUB13.