PNAS突破可加深我们对光合作用的了解

我们知道，植物通过光合作用过程，吸收二氧化碳，利用阳光分解水，释放氧气。然而，我们对于“在光合作用过程中植物如何制造氧气”的机制，却知之甚少。最近，美国路易斯安那州立大学（LSU）科学家所取得的一项突破性进展，将有助于推进我们对于这一关键生态过程的理解。相关研究结果发表在本周的《PNAS》杂志。

　　

生物通报道：如果世界上没有植物，就变成一个没有氧气的世界，不适合我们和许多生物居住。我们知道，植物通过光合作用过程，吸收二氧化碳，利用阳光分解水，释放氧气。然而，我们对于“在光合作用过程中植物如何制造氧气”的机制，却知之甚少。最近，美国路易斯安那州立大学（LSU）科学家所取得的一项突破性进展，将有助于推进我们对于这一关键生态过程的理解。

LSU生物科学系Terry Bricker教授称：“没有光合作用或氧，在我们自然景观中所看到的所有可辨识生命基本上都将消失：没有动物，没有植物。”

Bricker在其职业生涯中已经花了大约30年的时间，来研究细胞植物生物化学，和使植物能够进行光合作用的不同组件。他实验室的研究生Manjula Mummadisetti带领了这项最新研究，检测了光合作用期间负责制造氧气的细胞系统（称为光合体系II）。根据以前的信息和她最近的研究，她分析了两个蛋白——这两个蛋白对制造氧气至关重要，并模拟它们如何连接和互动的。相关研究论文，以“Use of protein cross-linking and radiolytic footprinting to elucidate PsbP and PsbQ interactions within higher plant Photosystem II”为题发表在本周的《PNAS》杂志。

Mummadisetti这样评论她第一次发表的科研论文：“这一发现，对于光合作用研究，意味着很多。很长一段时间以来人们都想了解这个过程。我们没有这些技术，科学家无法找到这些蛋白质是如何连接的。”

生物化学中的一个原则就是，一个蛋白质的结构决定着它的功能。通过创建这两个关键植物蛋白质的三维模型，Mummadisetti提升了我们对它们结构的认识，这会使我们更好地了解这些蛋白质如何发挥功能。在她的实验中，她使用来自食品杂货店的菠菜。她分离出叶绿体——植物的食品工厂，并用一种化学洗涤剂处理它们，以提取高浓度的光系统II，在植物中该系统可制造氧气。然后她用高分辨率的质谱分析法，来观察者两种蛋白在哪里重叠和连接。

Bricker把这个过程比作为，将一幅拼图拼在一起，但是你不能看到或触摸到单块拼图。他说：“我们研究了数以千计片拼图，但是其中只有相对较少的对识别‘发生了什么事’有用。”

然后，根据他们的分析，Bricker和Mummadisetti构建了两种光系统II蛋白的三维计算机模型，它们被称为PsbP和PsbQ。

Bricker说：“坦率地说，这是第一次有论文表明，PsbP和PsbQ之间有直接的关联。因为Manju的工作，我们现在知道，PsbP和PsbQ如何相互作用，对于这些蛋白质如何一起行动，我们可以得出一些很好的工作假设。”

这两种蛋白质就像是一部汽车的部件，使汽油能够到达发动机。在植物中，“油”是钙和氯化物，“燃料”是水和阳光。PsbP和PsbQ的结构有利于钙和氯离子在植物中的有效利用，使其能够产生氧气。

Bricker说：“在光合作用的领域内，我们一直在想，这两种蛋白质肯定是相关的，但是我们没有任何直接证据。现在，经过30年的工作，该论文提出了直接证据，证明了它们是相互作用的。”

（生物通：王英）

延伸阅读：Nature：树越大，生长越快

生物通推荐原文摘要：
Use of protein cross-linking and radiolytic footprinting to elucidate PsbP and PsbQ interactions within higher plant Photosystem II
Abstract：Protein cross-linking and radiolytic footprinting coupled with high-resolution mass spectrometry were used to examine the structure of PsbP and PsbQ when they are bound to Photosystem II. In its bound state, the N-terminal 15-amino-acid residue domain of PsbP, which is unresolved in current crystal structures, interacts with domains in the C terminus of the protein. These interactions may serve to stabilize the structure of the N terminus and may facilitate PsbP binding and function. These interactions place strong structural constraints on the organization of PsbP when associated with the Photosystem II complex. Additionally, amino acid residues in the structurally unresolved loop 3A domain of PsbP (90K–107V), 93Y and 96K, are in close proximity (≤11.4 Å) to the N-terminal 1E residue of PsbQ. These findings are the first, to our knowledge, to identify a putative region of interaction between these two components. Cross-linked domains within PsbQ were also identified, indicating that two PsbQ molecules can interact in higher plants in a manner similar to that observed by Liu et al. [(2014) Proc Natl Acad Sci 111(12):4638–4643] in cyanobacterial Photosystem II. This interaction is consistent with either intra-Photosystem II dimer or inter-Photosystem II dimer models in higher plants. Finally, OH• produced by synchrotron radiolysis of water was used to oxidatively modify surface residues on PsbP and PsbQ. Domains on the surface of both protein subunits were resistant to modification, indicating that they were shielded from water and appear to define buried regions that are in contact with other Photosystem II components.