专访周俭民：假以时日，差距会缩小

　　

国内这一领域（植物与病原微生物间相互作用）刚起步没几年，但这一两年上升非常快。假以时日，差距会缩小。
                                                                    ——周俭民研究员
 
生物通报道：与动物相似，植物也具有天然的免疫能力——在植物的细胞膜上存在多种模式识别受体，通过识别病原体上的一些共有的、保守的分子基序，引发天然免疫反应。在这一研究方向，近期国内的研究人员取得了突破性成果：证明了植物天然免疫受体蛋白AtCERK1识别病原菌、激活免疫反应的生化机理。相关研究成果公布在Science杂志上。

   这项研究由清华大学柴继杰教授，中国科学院遗传与发育生物学研究所周俭民研究员，以及郑州大学常俊标教授三个研究组合作完成。为了更深入了解这项最新研究成果，生物通特联系了周俭民研究员，就读者感兴趣的问题作了解答。

植物与病原微生物间相互作用

  关于植物天然免疫的研究，其实已有一百多年的历史，但早年并不清楚植物抗病与动物免疫有何关系。比如，人们在70年前就知道植物具有专门识别病原菌的抗病基因，并在90年代初期分离到这些基因，编码一类重要的免疫受体NLR。NLR在人和动物里发现是好几年之后的事。从那以后，人们认识到动物中的天然免疫与植物抗病具有相同的生物学本质。

   植物通过细胞表面免疫受体和胞内免疫受体感受来源于病原微生物的分子，激活天然免疫，抵御病原物的侵染；而病原细菌通过向植物细胞内分泌效应蛋白，干扰后者的细胞活动，增加其感染能力。

   其中一种重要的作用因子就是模式识别受体，类似蛋白广泛存在于在动、植物细胞中。植物的细胞膜上存在多种模式识别受体，通过识别病原体上的一些共有的、保守的分子基序（也即病原相关分子模式），引发天然免疫反应。

几丁质受体的作用机制

   最新这项研究聚焦于真菌病原体，这种病原体细胞壁的主要组分几丁质是β-1,4连接的N-乙酰氨基葡萄糖的多聚物，可以作为一种病原分子相关模式刺激植物产生免疫反应。几丁质在拟南芥中的受体AtCERK1是一种LysM类型的受体样激酶，胞外含有三个串联的LysM结构域。已有的研究结果表明，体外表达纯化的AtCERK1能直接结合几丁质，但是其识别几丁质的分子机制和结合几丁质后的激活机制却亟待阐明。

   研究人员首先分析了AtCERK1的胞外区与几丁质五糖的复合物结构，由此揭示了几丁质激活CERK1的机理——当植物宿主细胞感受到几丁质时，植物细胞膜上的AtCERK1通过胞外LysM结构域二聚化来完成配体感应，使其胞内结构域磷酸化并激活下游防卫反应信号通路。

   周俭民研究员解释道，“这里的受体-配体结合有利于植物识别病原物，抑制这一识别会导致植物感病。实际上有些病原真菌还能主动分泌蛋白干扰这一识别过程，以利于侵染。”

   这项研究虽然针对是真菌病原体几丁质，“但对其它病原体的识别也有借鉴意义。因为不同植物受体激酶间有诸多相似之处，如它们的胞内结构域，下游的信号传递组分等等”。

   因此可以说，这项研究为理解植物免疫调控及其它受体激酶的作用方式提供了一个宝贵的模型。

   除此之外，这项研究也获得了结构生物学研究上的一项突破，即研究发现的AtCERK1结构是第一个被解析的植物模式识别受体结构，这为其它类似的受体研究提供了借鉴。对此周俭民研究员也指出，“CERK1发现的时间并不是太久，在植物受体蛋白结构方面国际上能与柴继杰实验室竞争的不多，他的突破是必然的”。

未来发展趋势

   植物与病原微生物间相互作用的研究对于农业生产具有重要的意义，平均而言，每一种农作物都会被上百种或更多的病原体的感染，不同的植物病原体可利用不同的分子机制去感染植物并引发病害，而植物在面临这些生物性逆境时，会启动防御机制以保护自身免于遭受病原体的感染，如果要做到积极防御病原体侵扰，那么了解其中的分子机制就是必需迈开的第一步。

   随着研究的深入，在这一方面科学家们已经取得了一些成果，那么未来的发展趋势是什么？

   对此，周俭民研究员清晰的表示，“在未来的研究中，植物对病原微生物的识别及信号转导机理将得到深度解析；简单植物-病原模式系统得到的知识需要在复杂模式中验证，因为后者对农业的危害更大。”

   并且周俭民研究员也指出“国内这一领域刚起步没几年，但这一两年上升非常快。假以时日，差距会缩小。”

了解周俭民研究组更多信息，请参阅：http://sourcedb.genetics.cas.cn/zw/zjrck/201202/t20120227_3446231.html

原文摘要：
Chitin-Induced Dimerization Activates a Plant Immune Receptor
Pattern recognition receptors confer plant resistance to pathogen infection by recognizing the conserved pathogen-associated molecular patterns. The cell surface receptor chitin elicitor receptor kinase 1 of Arabidopsis (AtCERK1) directly binds chitin through its lysine motif (LysM)–containing ectodomain (AtCERK1-ECD) to activate immune responses. The crystal structure that we solved of an AtCERK1-ECD complexed with a chitin pentamer reveals that their interaction is primarily mediated by a LysM and three chitin residues. By acting as a bivalent ligand, a chitin octamer induces AtCERK1-ECD dimerization that is inhibited by shorter chitin oligomers. A mutation attenuating chitin-induced AtCERK1-ECD dimerization or formation of nonproductive AtCERK1 dimer by overexpression of AtCERK1-ECD compromises AtCERK1-mediated signaling in plant cells. Together, our data support the notion that chitin-induced AtCERK1 dimerization is critical for its activation.

（生物通：王蕾）