植物学权威学者Cell杂志发表最新成果

　　

生物通报道：来自索克(Salk)生物研究院，杜克大学的研究人员鉴定了一个光敏色素反应缺失的突变体，并证明这一突变体在细胞核中光敏色素的信号过程中起作用，这些结果也预示着光敏色素核小体应该是一个蛋白水解的场所。这一研究成果公布在Cell杂志上。

领导这一研究的是Salk生物研究院的Joanne Chory，这位女科学家在植物学研究领域首屈一指，获得了许多重要的研究成果，

光是影响植物发育的一个最重因素，但目前人们还不了解光敏染料如何导致基因型因受外界影响而发生变化。光在植物发育过程中的一个首要作用是将红外/远红外光敏色素由细胞质转移至核质体中。植物从黑暗转移到光下时,红光/远红光受体的定位会从胞质转移到细胞核中,并且聚集成光敏色素核小体(phytochrome nuclear bodies).这些核小体的功能以前尚无报导。

在这篇文章中，研究人员首先鉴定了一个光敏色素反应缺失的突变体hemera，在这个突变体中光敏色素及其相互作用的转录因子都不能正常降解。研究发现具有不同色敏核质体的拟南芥突变体hemera的细胞核具备某个特殊的功能。实验还证明，HEMERA在细胞核中光敏色素的信号过程中起作用，这些结果也预示着光敏色素核小体应该是一个蛋白水解的场所。

以前曾有报告称hemera是涉及转录的质体复合体的一部分，科学家此次发现hemera细胞核的信号传导具有特别之处。此外，他们的研究还表明光敏色素会在核体中发生水解。

光敏色素-概要光敏色素（phytochrome） 是植物体本身合成的一种调节生长发育的色蛋白。由蛋白质及生色团2部分组成，后者是4个吡咯分子连接成直链，与藻胆素类似。

近期来自美国康奈尔大学Boyce Thompson植物研究所（Boyce Thompson Institute），德州大学生物学系等处的研究人员进一步研究了植物光反应调节机制，发现两种光反应关键蛋白：FHY3和FAR1能共同作用，调节另一对蛋白（FHY1和FHL）的表达。这为了解植物光反应调节机制，以及植物光信号传导提供了重要资料。这一研究成果公布在《Science》杂志上。

FHY3和FAR1是两种光调节基因转录调控因子，之前的研究发现FHY1和FHL是植物光反应的关键参与蛋白，但是其在光反应机制调节中的具体作用还不为人知。

在这篇文章中，研究人员以拟南芥（Arabidopsis）作为实验对象，发现拟南芥在未暴露于光之前，就为光反应作了准备。这种准备包括产生一对紧密相关的蛋白——FHY3和FAR1，这两种蛋白的产生会提升另一对蛋白（FHY1和FHL）的含量。

此外，研究人员还发现FHY3和FAR1蛋白与光敏色素A（PhyA）之间存在一个负反馈环（negative feedback loop），即细胞核中积聚的光敏色素A越多，产生的FHY3和FAR1蛋白就越少，这样进入细胞核的光敏色素A就越少。

（生物通：万纹）

原文摘要：

Arabidopsis HEMERA/pTAC12 Initiates Photomorphogenesis by Phytochromes
Meng Chen, Rafaelo M. Galvão, Meina Li, Brian Burger, Jane Bugea, Jack Bolado, Joanne Chory

Light plays a profound role in plant development, yet how photoreceptor excitation directs phenotypic plasticity remains elusive. One of the earliest effects of light is the regulated translocation of the red/far-red photoreceptors, phytochromes, from the cytoplasm to subnuclear foci called phytochrome nuclear bodies. The function of these nuclear bodies is unknown. We report the identification of hemera, a seedling lethal mutant of Arabidopsis with altered phytochrome nuclear body patterns. hemera mutants are impaired in all phytochrome responses examined, including proteolysis of phytochrome A and phytochrome-interacting transcription factors. HEMERA was identified previously as pTAC12, a component of a plastid complex associated with transcription. Here, we show that HEMERA has a function in the nucleus, where it acts specifically in phytochrome signaling, is predicted to be structurally similar to the multiubiquitin-binding protein, RAD23, and can partially rescue yeast rad23mutants. Together, these results implicate phytochrome nuclear bodies as sites of proteolysis.