《自然》解密疼痛由来

　　

生物通报道：一项新的研究揭示出了疼痛机制。来自美国Scripps 研究院的研究人员发现一种叫做TRPA1的蛋白质能传送痛觉讯号，也就是说它是许多毒性或刺激性化合物的感应器。研究的负责人Ardem Patapoutian指出，毒性化合物能直接或间接的与TRPA1蛋白上的半胱氨酸结合，因此TRPA1的活化作用与化合物的入侵有直接的关系。这项研究的文章发表在2007年1月21日的《自然》杂志上。

半胱氨酸是组成蛋白质的二十个胺基酸之一，能够进行氧化及还原作用，有可能而TRPA1的半胱氨酸很容易被修饰，任何能与半胱氨酸反应的试剂都能活化TRPA1。

虽然目前对半胱氨酸修饰与离子通道活化之间的机制仍不清楚，但是通常情况下，化合物活化离子通道是以锁－钥机制(lock-and-key mechanism)来进行，两者通常都具有蛋白质结构的相似性。然而，毒性化合物活化TRAP1的机制却完全不以此机制进行，一旦毒性化合物与TRPA1结合就不再分开。

研究人员也发现另一个称为KEAP1(Kelch-like ECH-associated protein 1)的蛋白质也会受到半胱氨酸修饰试剂的活化，是自由基造成氧化伤害的感测蛋白。目前，各大药厂也都将TRAP1视为慢性疼痛的目标蛋白，希望更了解TRPA1与疼痛的机制以开发治疗慢性疼痛的药物。（生物通雪花）

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