张毅《自然》文章

　　

生物通报道：染色质翻译后修饰在许多生物过程中扮演着重要的角色，比如转录调控（transcriptional regulation)，异染色质组织（heterochromatin organization)，和X染色体失活（X-chromosome inactivation），近期研究表明特异组蛋白赖氨酸残基的甲基化参与了许多这样的过程。这个过程一直以来都被认为是稳定修饰的，但是组蛋白去甲基化酶被证实这种表观遗传标记是可逆的，迄今为止所有特异性组蛋白去甲基化酶针对赖氨酸残基（me1或者m2位置）都表现出了酶活性，导致me3位置可能成为一个不可逆的修饰。

来自HHMI的华人研究员张毅（Yi Zhang）等研究人员证实了JHDM3A（jumonji C (JmjC)-domain-containing histone demethylase 3A，也称为JMJD2A）能够从H3赖氨酸9（H3K9）和H3赖氨酸36（H3K36）上移除me3，而JHDM3A的过量表达也阻止了HP1（heterochromatin protein 1）的重新补充，说明JHDM3A能够抵抗H3K9甲基化，这些都说明了JHDM3A在常染色体中对组蛋白甲基化去除方面的可能作用。

附：
组蛋白是一种特殊的蛋白质，被DNA链紧密缠绕，就像缠绕着丝线的线轴。但组蛋白所起的作用并不仅是线轴，越来越多的研究表明，它在细胞的基因调控中起到重要作用。例如，人们已经知道有些酶能够给组蛋白添加甲基（即使之甲基化），从而让一些基因打开或关闭。

张毅：中国农业大学获得学士、硕士学位。佛罗里达州立大学获得博士学位。
目前在美国北卡罗莱纳大学担任医学院生物化学与生物物理学系教授，2005年3月成为霍华德·休斯医学研究院（HHMI）研究员，是北卡罗莱纳大学的首位HHMI研究员。
(生物通：张迪）