生物通报道：分子伴侣（chaperone）是一类能特异地结合和释放底物蛋白的蛋白分子，它们帮助底物蛋白实现正确折叠、寡聚体组装、向特定细胞器转运或变换活化/去活化构象等。目前鉴定出来的分子伴侣主要是几类进化高度保守、结构各不相同的蛋白质家族，其中研究最清楚的是热休克蛋白HSP70/DnaK和分子伴侣素（chaperonin）TRiC/GroES家族。
一个GroEL亚单位由三个结构域组成：赤道结构域（Equatorial domain），包含ATP结合位点及大部分环内、环与环之间的相互作用位点；顶端结构域（Apical domain），位于中空圆柱的两端开口处，包含底物蛋白和辅助分子（cochaperonin）结合位点；中间结构域（Intermediate domain）,在顶端结构域结合ATP前后发生构象变化时象铰链一样连接顶端结构域和赤道结构域（如下图）
关于CroEL和它的辅助分子CroES的结构已经研究得很透彻了，但是对于对于GroEL内部在发生变化的底物多肽缺了解得很少。最近来自耶鲁大学Arthur L. Horwich 和他的同事利用核磁共振（nuclear magnetic resonance, NMR）对一种与GroEL或者单个环状同工物（single-ring analog, SR1）结合的底物蛋白人二氢叶酸还原酶（human dihydrofolate reductase, hDHFR）状态进行研究。文章发表在8月22号的《美国国家科学院院报》PNAS上。
通过核磁共振技术技术可以对结合在GroEL进行折叠以形成正确的构象、能行使酶活的二氢叶酸还原酶进行直接观察。利用核磁共振中的横向弛缓最佳化光谱（transverse relaxation-optimized spectroscopy），互相关迟缓诱导极化转移（cross-correlated relaxation-induced polarization transfer, CRIPT）互相关迟缓增强极化转移（cross-correlated relaxation-enhanced polarization transfer, CRINEPT）技术将hDHFR与GroEL或者SR1结合不同过程的状态进行测量。
被结合的底物的动态特征用核磁共振的方式记录下来，结果显示处于与分子伴侣结合状态的底物含有许多随机卷曲的构象缺乏天然稳定的三级结构，因此可以将dDHFR的状态形容为随机结构的动态总和。
生物通记者 朱方雨
